Albumin (serum, plasma) 1 Name and description of analyte



Yüklə 54,45 Kb.
Pdf görüntüsü
tarix26.04.2018
ölçüsü54,45 Kb.
#40186


© Copyright Association for Clinical Biochemistry 2012 

Albumin (serum, plasma) 

 



Name and description of analyte 

 

1.1 


Name of analyte 

Albumin (plasma or serum) 

 

1.2 


Alternative names 

None (note that albumen is a protein found in avian eggs) 

 

1.3


 

NLMC code 

 

 

1.4



 

 

Description of analyte 



1. Albumin is the major plasma protein. Molecular weight is approx 66.3 

kDa. It is synthesised exclusively in the liver, normally at a rate of ~120 

mg/kg body wt/24 h. Synthesis is increased (up to 2x) by a fall in plasma 

oncotic pressure; synthesis is decreased by certain cytokines, notably IL‐

6. Plasma half‐life ~20 days.  

 

2. Albumin is also present in interstitial fluid; its concentration is lower, 



but because of the greater volume of this compartment in relation to the 

intravascular volume, more albumin is present in this fluid than the 

plasma. 

 

Disruption of endothelial function, such as occurs in sepsis, allows 



albumin to move down its concentration gradient into the ICF and can 

cause rapid changes in plasma albumin concentration. 

 

1.5 


Function of analyte 

1. Albumin acts non‐specifically as a transport protein for numerous 

substances including free fatty acids, certain ions (e.g. 

Ca

++



, Zn

++

), 



bilirubin

 and many drugs. 

 

2. It contributes to the oncotic pressure of plasma and to maintaining the 



distribution of extracellular fluid between the vascular and extravascular 

compartments. Note, however, that the effect of a fall in albumin 

concentration on plasma oncotic pressure in acute illness may be in part 

offset by an increase in the concentration of other (acute phase) proteins. 

 

3. It is a minor buffer of hydrogen ions. 



 

2  

Sample requirements and precautions 

 

2.1 


This article relates to the measurement of albumin in serum/plasma; 

there are also indications for measuring it in urine. 

 

2.2 


1. Plasma protein concentrations increase with excessive stasis during 

 

venepuncture; blood for albumin measurement should be collected with a 



 

minimum of stasis.  

2. No other special precautions apply. 

 

3 



Summary of clinical uses and limitations of measurements  

 


© Copyright Association for Clinical Biochemistry 2012 

3.1.


 

Uses 


 

1. Plasma [albumin] reflects hepatic function; it is one of the standard 

 

‘liver function tests’.  



2. Plasma [albumin] depends on an adequate supply of amino acids for its 

synthesis and thus on nutritional status and intestinal function. 

 

3.2.


 

Limitations 

 

Plasma [albumin] depends on its rate of synthesis, its rate of clearance 



 

and its volume of distribution. It is not a specific indicator of any one of 

 

these (though rapid (hours)) changes are most likely to be due to a 



 

change in its volume of distribution, either because of an increased 

 

plasma water content or net movement into the interstitial space). 



 

4

 

Analytical considerations 

 

4.1 



Analytical  methods 

 

Albumin in plasma and serum is measured in routine practice exclusively 



by dye‐binding methods, usually with bromocresol green or bromocresol 

purple. Albumin binds these dyes with high affinity and the respective 

complexes absorb light at 628 nm and 600 nm. The response is linear up 

to at least 60 g/L. 

 

4.2 


Reference method 

 

There is no reference method for measurement of serum albumin but a 



 

candidate method employing isotope‐dilution mass spectrometry is 

 

under  investigation. 



 

4.3 


Reference material 

 

Purified human albumin preparation (CRM 470: Institute for Reference 



Materials and Measurements, Belgium). 

 

4.4 



Interference 

 



Bilirubin: at concentrations up to 500 μmol/L causes negligible 

interference. 

 

Haemolysis: [Hb] 10 g/L causes positive interference (up to 10%) 



 

Lipaemia: [triglycerides] 11 mmol/L causes positive interference (up 



to 10%). 

 

4.5 



Sources of error 

 

Dye‐binding methods under‐estimate albumin concentration at low 



values (<25 g/L); this is not usually a practical problem since such values 

are invariably pathological.  



 

5

 

Reference intervals and variance 

 

5.1.1


 

Reference interval (adults): 35–50 g/L 

5.1.2

 

Reference intervals (others): lower in the newborn 



5.1.3

 

Extent of variation 



5.1.3.1

 

Interindividual CV: 8.9% 



5.1.3.2

 

Intraindividual CV: 2.9% 




© Copyright Association for Clinical Biochemistry 2012 

5.1.3.3


 

Index of individuality: 0.31 

5.1.3.4

 

CV of method: 3.4% 



5.1.3.5

 

Critical difference: 12% 



5.1.4

 

1. [Albumin] is affected by hydration state. 



2. [Albumin] can be up to 3 g/L higher when an individual is ambulant 

than when recumbent. 

 



Clinical uses of measurements and interpretation of results 

 

6.1 



Uses and interpretation 

 

1. Liver function 



Although albumin is synthesised in the liver, confounding factors limit the 

value of single measurements as an index of liver function. Its relatively 

long half life may cause its concentration to remain normal in the early 

stages of even severe acute liver disease. A falling concentration in 

chronic liver disease suggests a clinically significant deterioration in liver 

function ‘decompensation’). 

2. Nutrition 

Although widely regarded as a ‘nutritional protein’, [albumin] is a poor 

guide to nutritional status. In simple starvation, the catabolic rate of 

albumin falls, and this and contraction of ECF volume may cause its 

concentration to remain normal. Low concentrations, except in severely 

starved patients, suggest increased catabolism (e.g. due to sepsis) or 

increased loss (e.g. due to protein‐losing enteropathy) (see 9.2(1)). 

3. Interpretation of [calcium] 

Because approximately 50% of calcium is bound to albumin in the blood, 

total calcium concentration depends in part on [albumin]. Most analysers 

employ a formula to ‘adjust’ measured [calcium] for abnormal [albumin] 

e.g. ‘adjusted’ calcium = 0.02(40 – [albumin]) + [measured calcium] 

(units: albumin g/L; calcium mmol/L). 

 

6.2



 

Confounding factors 

 

The many factors that can affect [albumin] make it essential that  



all are considered before ascribing an abnormal value to any one. Sick 

patients may have low [albumin] for a combination or reasons, e.g. sepsis, 

protein loss, decreased synthesis and fluid imbalance.  

 

7



 

Causes and investigation of abnormal values 

 

7.1


 

High concentrations 

7.1.1  Causes 

 

High concentrations are unusual. The only causes are: 



 

water depletion  



 

recent infusion of plasma or other albumin‐containing fluids. 



7.1.2  Investigation 

 

The cause should be obvious from clinical observations; investigations are 



not required. 

 

7.2



 

Low concentrations  

7.2.1  Causes 



© Copyright Association for Clinical Biochemistry 2012 

 

Low concentrations are common. The causes are: 



 

decreased synthesis 



o

 

inadequate nitrogen intake (6.1(2)) 



o

 

malabsorption 



o

 

chronic liver disease (6.1(1)) 



 

increased catabolism 



o

 

sepsis 



o

 

other catabolic states 



 

increased plasma volume 



o

 

water excess 



 

redistribution  



o

 

ascites 



o

 

oedema 



o

 

sepsis 



 

increased loss 



o

 

protein‐losing enteropathy 



o

 

nephrotic syndrome 



o

 

loss of plasma, e.g. from burns.  



In the rare, inherited condition, analbuminaemia, plasma albumin is 

typically 250 mg/L or less. Patients experience sporadic, mild, oedema 

but are otherwise well. In bisalbuminaemia, also a rare, inherited 

condition, [albumin] is normal but two species of albumin are present and 

appear as separate bands on zone electrophoresis of serum. 

7.2.2


 

Investigation 

 

Possible causes will usually be apparent from clinical observations. Liver 



 

function tests will usually reveal chronic liver disease (but may not in 

 

compensated cirrhosis). The possibility of urinary loss of albumin 



 

(albuminuria) can be investigated initially with a dipstick. If urinary 

 

protein excretion is sufficient to cause a reduced plasma albumin 



 

concentration, the urine will be strongly positive for protein.  

 

7.3


 

    Note 

 

Low albumin concentrations are frequently multifactorial, with more than 



 

one mechanism being responsible for a low value (e.g. increased 

 

catabolism and protein loss in nephrotic syndrome) or a single cause 



 

acting through more than one mechanism (e.g. sepsis through increased 

 

catabolism and redistribution). Infusion of albumin or an albumin‐



 

containing fluid should only be undertaken when there is a clear 

 

indication for it, e.g. to initiate a diuresis in nephrotic syndrome. In septic 



 

patients it may exacerbate the abnormal distribution of extracellular fluid 

 

by increasing the amount in the interstitial compartment. 



 

8

 

 

Performance 

 

8.1


 

      Sensitivity, specificity etc. for individual conditions 

Measurements of serum albumin concentration have no diagnostic value 

for individual conditions except that a low concentration in acute illness is 

related to poor prognosis. Numerous reviews emphasise this, e.g. 

Nicholson JP, Wolmarans MR, Park GR. The role of albumin in acute 

illness. Brit J Anaesthes 2000;85:599‐610. 



© Copyright Association for Clinical Biochemistry 2012 

 

9



 

 

Systematic reviews and guidelines 

 

9.1


 

      Systematic reviews 

None identified 

 

9.2



 

      Guidelines  

1. Nutrition 

NICE Clinical Guideline 32 (2006) Nutrition Support for Adults Oral 



Nutrition Support Enteral Tube Feeding and Parenteral Nutrition indicates 

that serum albumin concentration should be used to ‘correct’ measured 

serum calcium concentrations (see 6.1 (3)) but that in relation to 

nutrition support, it reflects underlying disease, not nutritional status 

(see below). 

2. Acute illness 

Serum albumin concentration <30 g/L contributes to the calculation of 

the APACHE score developed for prognostic use in acute illness (Knaus 

WA, Draper EA, Wagner DP, Zimmerman JE. APACHE II a severity of 

disease classification system. Crit Care Med 1985;13:818‐829). For 

specific reference to acute pancreatitis, see UK Working Party on Acute 

Pancreatitis. UK Guidelines for the management of acute pancreatitis. 

www.bsg.org.uk/pdf‐word/pancreatitis.pdf

 (accessed 21.xii.2010). 

3. Chronic liver disease 

Serum albumin concentration is a component of the modified Child‐Pugh 

score for assessing prognosis in chronic liver disease, a concentration < 

35 gl/L being associated with poor prognosis. Pugh RN, Murray‐Lyon IM, 

Dawson JL et al. Transection of the oesophagus for bleeding oesophageal 

varices. Br J Surg. 1973;60:646‐649. 

 

9.3


 

      Recommendations  

Numerous research papers and reviews, including systematic reviews, 

deal with the use of albumin replacement in hypoalbuminaemic patients: 

discussion of this topic is beyond the remit of this article. 

 

10 



Links 

 

10.1  Because albumin is the major plasma protein, its concentration is a major 

determinant (together with immunoglobulins) of plasma total protein. 

 

10.2  1. Ischaemia‐modified albumin circulates in the plasma following 



ischaemic damage to tissues and has been investigated as an indicator of 

myocardial infarction. 

 

2. Prealbumin is a distinct protein; measurements are of value as an 



indicator of nutritional status. 

 

Author: William Marshall 



 

 

 



 


© Copyright Association for Clinical Biochemistry 2012 

 

 



 

 

 



 

 

 



 

 

 



 

 

 



 

 

 



 

 

 



 

 

 



 

 

 



 

 

 



 

 

 



 

 

 



 

 

 



 

Yüklə 54,45 Kb.

Dostları ilə paylaş:




Verilənlər bazası müəlliflik hüququ ilə müdafiə olunur ©genderi.org 2024
rəhbərliyinə müraciət

    Ana səhifə