Asp-Pro-Lys-Gln-Asp-Phe-Met-Arg-Phe –NH2 (dpkqdfmrf)



Yüklə 445 b.
tarix22.11.2017
ölçüsü445 b.



Asp-Pro-Lys-Gln-Asp-Phe-Met-Arg-Phe –NH2 (DPKQDFMRF)

  • Asp-Pro-Lys-Gln-Asp-Phe-Met-Arg-Phe –NH2 (DPKQDFMRF)

  • Thr-Pro-Ala-Gln- Asp-Phe-Met-Arg-Phe - NH2 (TPAEDFMRF)

  • Ser-Pro-Lys-Gln- Asp-Phe-Met-Arg-Phe- NH2 (SPKQDFMRF)

  • Ser-Val-Gln-Asp-Asn- Phe-Met-His-Phe - NH2 (SVQDNFMHF)

  • Ser-Ala-Pro-Gln-Asp-Phe-Val-Arg-Ser - NH2 (SAPQDVRS)





















































































1. Nəzəri konformasiya analizi üsulu ilə kardiofəal peptidlər sinfinə aid olan

  • 1. Nəzəri konformasiya analizi üsulu ilə kardiofəal peptidlər sinfinə aid olan

  • Asp1-Pro2-Lys3-Gln4-Asp5-Phe6-Met7-Arg8-Phe9-NH2,

  • Ser1-Pro2-Lys3-Gln4-Asp5-Phe6-Met7-Arg8-Phe9-NH2,

  • Thr1-Pro2-Ala3-Glu4-Asp5-Phe6-Met7-Arg8-Phe9-NH2

  • Ser1-Val2-Gln3-Asp4-Asn5-Phe6-Met7-His8-Phe9-NH2

  • Ser1-Ala2-Pro3-Gln4-Asp5-Phe6-Val7-Arg8-Ser9-NH2

  • nonapeptid molekullarının fəza quruluşları tədqiq olunmuş,

  • onların aşagıenerjili konformasiyalar toplusu təyin edilmişdir.

  • 2. Göstərilmişdir ki, fizioloji şəraitdə kardiofəal nonapeptid molekullarının beşinin də fəza quruluşu məhdud sayda aşagıenerjili konformasiyalar toplusu ilə təmsil olunur və müxtəlif bioloji funksiyaları yerinə yetirə bilər.

  • 3. Nonapeptid molekulların aşağıenerjili konformasiyaların stabilləşməsində müxtəlif növ qarşılıqlı təsirlərin rolları kəmiyyətcə qiymətləndirilmişdir

  • 4. Tədqiq olunan bütün kardiofəal molekulların aşagıenerjili konformasiyalarında əsas və yan zəncirlərin ikiüzlü fırlanma bucaqlarının qiymətləri təyin edilmişdir.



5. Nonapeptid molekulların yan zəncirlərinin iküzlü fırlanma bucaqları ətrafında konformasiya xəritələri qurmaqla hər bir aminturşu qalığının konformasiya mütəhərrikliyi təyin edilmişdir. Müəyyən edilmişdir ki, molekullara daxil olan aromatik, müsbət və mənfi yüklənmiş yan zəncirli aminturşu qalıqları daha çox konformasiya sərbəstliyinə malikdir və asanlıqla müxtəlif reseptor molekulları ilə qarşılıqlı təsirlərdə iştirak edə bilər.

  • 5. Nonapeptid molekulların yan zəncirlərinin iküzlü fırlanma bucaqları ətrafında konformasiya xəritələri qurmaqla hər bir aminturşu qalığının konformasiya mütəhərrikliyi təyin edilmişdir. Müəyyən edilmişdir ki, molekullara daxil olan aromatik, müsbət və mənfi yüklənmiş yan zəncirli aminturşu qalıqları daha çox konformasiya sərbəstliyinə malikdir və asanlıqla müxtəlif reseptor molekulları ilə qarşılıqlı təsirlərdə iştirak edə bilər.

  • 6. Hesablamaların nəticələri əsasında fərz edilmişdir ki, kardiofəal nonapeptid molekullarının C-tərəf tetrapeptid fraqmenti onların fəal mərkəzi rolunu oynayır. Arg-Phe-NH2-nin əsas zənciri, arginin və fenilalaninin yan zəncirləri konformasiya sərbəstliyinə malikdir, bir konformasiyadan digərinə keçid çox az enerji tələb etdiyinə görə asanlıqla reseptor molekulları ilə əlaqəyə girə bilir və fərz etmək olar ki, nonapeptidlərin hamısı üçün ümumi olan fizioloji funksiyanı məhz bu fraqment yerinə yetirir.

  • 7. Tədqiq olunan kardiofəal nonapeptid molekullarının stabil konformasiyaları əsasında təbii molekulların yalnız müəyyən funksiyalarını yerinə yetirə bilən süni analoqlar sintez üçün təklif edilmişdir.







Dostları ilə paylaş:


Verilənlər bazası müəlliflik hüququ ilə müdafiə olunur ©genderi.org 2017
rəhbərliyinə müraciət

    Ana səhifə