Ə.Ə. NƏBĐyev, E.Ə. Moslemzadeh



Yüklə 3,91 Mb.
Pdf görüntüsü
səhifə16/142
tarix20.10.2017
ölçüsü3,91 Mb.
#5629
1   ...   12   13   14   15   16   17   18   19   ...   142

 

48 


 

 

1.3.4.Fermentlərin təsir mexanizmi 



 

Fermentlərin 

təsir 

mexanizmi 



haqqında 

çoxlu 


nəzəriyyələr  irəli  sürülməyinə  baxmayaraq,  onların  bioloji 

katalizator  olduğu  aşkar  edilmişdir.  Fermentlərin  təsir 

mexanizmində  adsorbsiya  hadisəsinin  də  böyük  əhəmiyyəti 

vardır.  Belə  ki,  ferment  substratı  adsorbsiya  edərək,  onun 

qatılığını  artırır.  Bu  da  reaksiyanın  sürətlə  getməsinə  səbəb 

olur.  Fermentin  təsir  mexanizminin  bu  cür  izahına  adsorbsiya 

nəzəriyyəsi  deyilir.  Fermentlərin  təsir  mexanizmini  öyrənən 

zaman  müəyyən  olunmuşdur  ki,  fermentlər  reaksiyanın 

gedişində  iştirak  edir,  ancaq  reaksiyaya  girmir.  Bu  zaman 

kimyəvi  reaksiyanın  gedişində  ferment  molekulunun  müəyyən 

hissəsi,  yəni  spesifik  sahəsi  iştirak  edir  ki,  buna  da  fermentin 

fəal  mərkəzi  deyilir.  Fəal  mərkəz  pozulduqda,  fermentin  təsir 

mexanizmi  də  pozulur.  Müəyyən  olunmuşdur  ki,  hər  bir  aktiv 

və  ya  fəal  mərkəzlə  yalnız  bir  substrat  molekulu  birləşərək, 

ferment-substrat  kompleksi  əmələ  gəlir.  Əgər  ferment  E, 

substrat isə S hərfləri ilə işarə olunarsa, reaksiya aşağıdakı kimi 

gedər:   

E+S↔ES 


Bu  reaksiyadan  aydın  olur  ki,  əmələ  gəlmiş  birləşmə 

asanlıqla parçalana bilər. Məlumdur ki, fermentativ proseslərin 

sonu  yalnız  ferment-substrat  kompleksinin  əmələ  gəlməsi  ilə 

başa  çatmır.  Biokimyəvi  reaksiyanın  sonu  substratın  yeni 

maddəyə  çevrilməsi  və  fermentin  dəyişilmədən  reaksiyadan 

çıxması ilə nəticələnir. Əgər,  yeni alınmış maddəni A hərfi ilə 

işarə etsək, onda reaksiyanın gedişi aşağıdakı kimi olacaqdır:  

 

E+S↔ES→E+A 



Əvvəlcə, 

ferment-substrat 

kompleksi 

müəyyən 


molekuldaxili  kimyəvi  dəyişikliklərə  uğradıqdan  sonra, 

müvafiq  son  məhsullara  ayrılır.  Bu  prosesə  ferment-substrat 

kompleksinin  aktivləşməsi  deyilir.  Aktivləşmiş  ferment-



 

49 


 

 

substrat  kompleksini  E-lə  işarə  etsək,  reaksiya  aşağıdakı  kimi 



olar.  

E+S↔ES→ES

1

→E+A 


 

Fermentativ  reaksiyaların  bu  cür  mərhələlərlə  getməsini 

ilk dəfə alman alimləri L.Mixaelis və M.Menten öyrənmişlər.  

Hal-hazırda  sübut  olunmuşdur  ki,  60-a  yaxın  ferment 

eyni  təsirə  malik  olub,  fiziki-kimyəvi  və  başqa  xassələri  ilə 

(ingibitorlara,  aktivatorlara  münasibətinə,  aminturşu  tərkibinə 

və  s.  görə)  bir-birindən  fərqlənir.  Belə  fermentlər  bir  neçə 

molekulyar  formada  olub,  izofermentlər  və  ya  izoenzimlər 

adlanır. 

Bunlara 


misal 

olaraq 


laktatdehidrogenaza, 

malatdehidrogenazanı,  aldolazanı,  fosfatazanı,  esterazanı  və 

qeyrilərini göstərmək olar.  

Laktatdehidrogenazanın  izoformalarının  xassələri  daha 

geniş  öyrənilmişdir.  Onun  5  izoforması  (LDH

1-5


)  aşkar 

olunmuşdur. 

Bitkilərdə 

geniş 


yayılmış 

fenoloksidaza, 

peroksidaza  və  başqa  fermentlərin  də  izoformaları  müəyyən 

edilmişdir.  

 

1.3.5.Fermentlərin lokalizasiyası    

 

Fermentlər  əsas  etibarilə  əmələ  gəldikləri  hüceyrə 



miqyasında təsir göstərir (endofermentlər). Hüceyrədən kənara 

çıxan 


və 

başqa 


yerlərdə 

təsir 


göstərən 

fermentlər 

ekzoplazmatik,  membranda  yerləşənlər  isə  ektofermentlər 

adlanır. 

Fermentlərin 

lokalizə 

olunmasında 

müəyyən 


qanunauyğunluqlar  mövcuddur.  Məsələn,  endofermentlər 

hüceyrədə  spesifik  xassələrə  müvafiq  yerləşir.  Fotosintezin 

fermentləri  xloroplastlarda,  limon  turşusu  tsiklinin  fermentləri 

mitoxondrilərdə  olur.  Ardıcıl  prosesləri  aparan  fermentlər  bir-

birinə yaxın yerləşmişlər. Bu cür yerləşmə fermentlər arasında 

maddələrin diffuziya yolunu qısaldır. Eyni bitkidə və hətta eyni 

hüceyrədə  eyni  funksiya  daşıyan  və  quruluşca  fərqlənən  bir 



 

50 


 

 

fermentin 



iki 

kompartmentdə 

müxtəlif 

izozimləri 

(izofermentlər)  mövcuddur.  Sonradan  məlum  olmuşdur  ki, 

limon  turşusu  tsiklini  kataliz  edən  bir  sıra  əvəzedilməz 

fermentlər  təkcə  mitoxondridə  olmur.  Bir  qrup  fermentlər 

orqanoidlərlə  əlaqədar  deyil  və  sitoplazmada  “həll  olmuş” 

vəziyyətdədir.  Buraya  qlikolizin,  bəzi  karbohidrat,  lipid  və 

aminturşularının biosintezini aparan fermentlər aiddir. Hüceyrə 

kompartmentləri arasında əlaqə yaradan nəqliyyat sistemlərinin 

özü,  katalitik  xassəyə  malik  zülallar  ola  bilər.  Hüceyrə  və 

subhüceyrə  membranlarında  lokalizə  olunmuş  fermentlərin  bir 

qismi, metabolitlər, ionlar və tənzimləyici molekullarla birlikdə 

hüceyrənin bütövlükdə funksiyasını təmin edir.  

Maddələr mübadiləsinin bütün yolları öz aralarında dəqiq 

koordinasiya  olunur.  Bu  koordinasiyada  fermentlər  xüsusi  rol 

oynayır.  Tənzimləmə  mexanizmləri  həddən  çoxdur.  Onlardan 

bir neçəsi qısa şəkildə aşağıda göstərilir.  

1.  Kimyəvi  modifikasiya–müxtəlif  fermentlərdə  fosfat 

qrupunun  dönər  kovalent  birləşməsi  baş  verir 

(ATF+zülal→ADF+fosforlaşmış zülal). Burada  da bir 

ferment  o  birini  aktivləşdirir.  Fosforlaşma  ilə  yanaşı 

digər  kimyəvi  modifikasiya  növləri  –  adenilləşmə, 

ADF  ribozilləşmə,  asilləşmə,  karbamilləşmə,  müxtəlif 

zülal 


molekullarının 

birləşməsi 

və 

ayrılması, 



dimerləşmə və ya polimerləşmə mövcuddur.  

2.  Đzosterik  modulyasiya  –  kiçik  molekullarla  (çox  vaxt 

aralıq  metabolitlərlə)  qeyri-kovalent  qarşılıqlı  təsir 

vasitəsilə fermentativ aktivliyin dəyişməsidir. Effektor 

adlanan  bu  kiçik  molekullar,  mərkəzlə  birləşir  və, 

adətən,  substrata  oxşayır.  Bu  halda  konkurent 

tormozlanma gedir.  

3.  Allosterik  modulyasiya  –  allosterik  effektor  və  ya  bir 

neçə  subvahiddən  ibarət  (protomerlər)  allosterik 

ferment  vasitəsilə  baş  verir.  Đzosterik  effektorlardan 

fərqli  olaraq  allosterik  effektor  substrata  oxşamır  və 



Yüklə 3,91 Mb.

Dostları ilə paylaş:
1   ...   12   13   14   15   16   17   18   19   ...   142




Verilənlər bazası müəlliflik hüququ ilə müdafiə olunur ©genderi.org 2024
rəhbərliyinə müraciət

    Ana səhifə