Microsoft Word Ksi\271\277ka abstrakt\363w doc



Yüklə 20,03 Mb.
Pdf görüntüsü
səhifə108/173
tarix17.11.2018
ölçüsü20,03 Mb.
#80416
1   ...   104   105   106   107   108   109   110   111   ...   173

 
 
 
 
 
 
 
XIV
h
 International Conference on Molecular Spectroscopy, Białka Tatrzańska 2017
 
226
T2: P–11 
Detection of human papillomavirus (HPV) infection with high 
oncogenic potential in squamous cell carcinoma of the oropharynx 
by Raman spectroscopy and multivariate statistical analysis 
 
Dorota Zygadło
1,2
, Sebastian Student
3
, Agnieszka Szurko
1,2
, Dariusz Waniczek
4

Roman Wrzalik
1,2
, Alicja Ratuszna
1,2
, and Mirosław Śnietura
5
 
 

August Chelkowski Institute of Physics, University of Silesia, Uniwersytecka 4, PL-40007 Katowice, 
Poland, e-mail: dorota.zygadlo@smcebi.edu.pl 

Silesian Center for Education and Interdisciplinary Research, 75 Pulku Piechoty 1A, PL-41500 
Chorzow, Poland 

Institute of Automatic Control, Silesian University of Technology, ul. Akademicka 16, 44-100 
Gliwice, Poland 

Medical University of Silesia, Department Propaedeutic Surgery, Chair of General, Colorectal and 
Polytrauma Surgery, Katowice, Poland 

Maria Skłodowska Curie Memorial Cancer Centre and Institute of Oncology, Tumor Pathology 
Department, Wybrzeze Armii Krajowej 15, 44-102 Gliwice, Poland 
 
 
The  purpose  of  this  study  is  the  detection  of  human  papilloma  virus  (HPV)  with  high 
oncogenic  potential  by  means  of  Confocal  Raman  spectroscopy  in  a  homogeneous  group  of 
patients with squamous carcinoma of the middle throat. Analysis of the head and neck head-on 
(RPGSz) HPV trends indicates a threefold increase in HPV-positive cancers of the palatal tonsil 
in  recent  years.  Many  observations  suggest  that  HPV-dependent  RPGSz  represent  a  distinctly 
differentiated  class  of  tumors,  characterized  by  a  specific  phenotype,  clinical  picture,  and 
pathomechanism at the molecular level.  
 
As part of the study, the effectiveness of the confocal microscopy method was investigated 
in  co-operation  with  multivariate  statistical  analysis  in  assessing  the  presence  of  HPV  in  the 
tissue  sample  to  be  tested.  DFT  molecular  modelling  was  also  used  in  the  study.  Human 
papillomavirus  (HPV)  infection  of  the  high-risk  oncogenic  type  was  confirmed  by 
histopathological staining, expression of p16 protein and quantitative PCR (Q-PCR) method in 
paraffin block material. 
 
Obtaining  the  results  of  the  study  indicates  the  finding  of  significant  changes  in  the 
molecular  structure  of  cancer  caused  by  HPV  infection.  In  the  data  obtained,  an  increase  in 
DNA was observed and, based on literature and DFT molecular modelling results, these changes 
were also associated with increased DNA methylation during HPV infection [1, 2]. 
  
Keywords: HPV infection; Raman spectroscopy; multivariate statistical analysis 
 
References  
[1]  M. J. Worshami, K.M. Chen, G. Diwine, Oncology Letters 12 (2016) 4949. 
[2]  J. G. Kelly, G. M. Najand, F. L. Martin, J. Biophotonics 4(5) (2011) 345. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 


 
 
 
 
 
 
 
XIV
h
 International Conference on Molecular Spectroscopy, Białka Tatrzańska 2017
 
 
227
T2: P–12 
Interactions of hemin with bovine serum albumin and human 
hemoglobin: a fluorescence quenching study 
 
Magdalena Makarska-Białokoz

 

Faculty of Chemistry, Maria Curie-Sklodowska University, M. Curie-Sklodowska Sq. 2, 
20-031 Lublin, Poland, e-mail: makarska@hektor.umcs.lublin.pl 
  
 
Nowadays, the studies concerning the influence of drugs and other biologically active compounds on 
protein constituents of human blood circulation system are of great interest, because the interaction of drugs 
with  blood  components  can  affect  both  their  bioavailability  and  the  functioning  of  biomolecules.  A 
remarkable example of the compound interacting with serum proteins is hemin, an iron-containing brown 
porphyrin.  This  obtained  from  bovine  substance  salt,  which  possesses  a  chloride  ligand  in  the  fifth 
coordination site of Fe(III) in place of histidine in the real protein, is mostly applied in the management of 
porphyria  attacks.  One  of  the  medicinal  products  containing  this  compound  is  Human  Hemin,  used 
particularly in acute intermittent porphyria [1]. Although indispensable in medical treatment, this drug can 
be  sometimes  dangerous,  especially  during  its  long-term  overuse,  leading  to  the  different  side  effects, 
including temporary thrombosis, hepatic failure or hemorrhagic diathesis. Human Hemin interacts as well 
with some other drugs and supplements. It was also found that as a product of hemoglobin denaturation, 
hemin can  be  harmful  to  the  erythrocytes  membrane,  inducing  its  lysis  and  changing  the  serum  proteins 
conformation  [2].  Additionally,  hemin  may  play  a  pivotal  role  in  the  acceleration  of  red  blood  cells 
destruction in certain pathologic situations, such as sickle cell disease or thalassemia. 
 
It has been already confirmed that many porphyrin compounds are able to form strong intermolecular 
complexes  with  serum  proteins,  therefore  the  investigation  of  transport  processes  in  porphyrin-protein 
systems is highly significant in pharmacological field. The efficiency and biodistribution of the porphyrin 
compounds as medicaments is dependent on their physical properties and the special binding interactions 
with  biomacromolecules,  primarily  serum  proteins.  Since  in  some  cases  porphyrins  are  injected  into  the 
blood in concentrated form, they can affect the serum components or sometimes cause the side effects [3]. 
Furthermore, many porphyrins are poorly water-soluble, thus binding to serum proteins can increase their 
solubility.  The  binding interactions  between  porphyrins  and proteins can influence the transportation and 
metabolism  of  porphyrins,  but  on  the  other  hand,  such  interactions  affect  concurrently  the  molecular 
conformation  and  physiological  functions  of  proteins  [4].  Hence  it  is  adequate  reason  to  investigate  the 
binding interaction between porphyrin compounds and biomacromolecules, such as serum proteins. 
 
Therefore the binding interactions between hemin and bovine serum albumin (BSA), as well as human 
hemoglobin  (HHb)  has  been  examined  in  aqueous  solution  at  pH=7.4,  applying  UV-vis  absorption  and 
steady-state,  synchronous  and  three-dimensional  fluorescence  spectra  techniques.  Representative  results 
received  for  both  albumin  and  hemoglobin  intrinsic  fluorescence  proceeding  from  the  interactions  with 
hemin  suggest  the  formation  of  stacking  non-covalent  and  non-fluorescent  complexes.  All  the  values  of 
calculated  parameters,  the  binding,  fluorescence  quenching  and  bimolecular  quenching  rate  constants,  as 
well as Förster resonance energy transfer parameters point to the involvement of static quenching. The blue 
shift  in  the  synchronous  fluorescence  spectra  implies  the  participation  of  both  tryptophan  and  tyrosine 
residues  in  quenching  of  bovine  serum  albumin  and  human  hemoglobin  intrinsic  fluorescence.  Depicted 
outcomes suggest that hemin is supposedly able to influence the physiological functions of BSA and HHb, 
the most important serum proteins, particularly in case of its overuse. 
 
Keywords: hemin; proteins; fluorescence quenching  
 
Acknowledgment 
The  research  was  carried  out  with  the  equipment  purchased  thanks  to  the  financial  support  of  the  European 
Regional Development Fund in the framework of the Operational Program Development of Eastern Poland 2007-
2013 (Contract No. POPW 01.03.00-06-017/09). 
 
References  
[1]  http://www.swiat-zdrowia.pl/leki/human-hemin-orphan-europe 
[2]  D.T.Y. Chiu, J. van den Berg, F.A. Kuypers, I.J. Hung, J.S. Wei, T.Z. Liu, Free Radical Bio. Med. 21 (1996) 
89. 
[3]  A.V. Solomonov, E.V. Rumyantsev, E.V. Antina, Monatsh. Chem. 144 (2013) 1743. 
[4]  H.M. Ma, X. Chen, N. Zhang, Y.Y. Han, D. Wu, B. Du, Q. Wei, Spectrochim. Acta A 72 (2009) 465. 



Yüklə 20,03 Mb.

Dostları ilə paylaş:
1   ...   104   105   106   107   108   109   110   111   ...   173




Verilənlər bazası müəlliflik hüququ ilə müdafiə olunur ©genderi.org 2022
rəhbərliyinə müraciət

    Ana səhifə