Microsoft Word Ksi\271\277ka abstrakt\363w doc

 
 
 
 
 
 
 
XIV
h
 International Conference on Molecular Spectroscopy, Białka Tatrzańska 2017
 
82 
T3: O–1 
Nonlinear vibrational spectroscopy reveals that the isoelectric point of 
proteins can largely change at the air/water interface 
 
Stéphanie Devineau
1,2
, Ken-ichi Inoue
2
, Ryoji Kusaka
2
, Shu-hei Urashima
2
,  
Satoshi Nihonyanagi
1,3
, Antonio Tsuneshige
4
, and Tahei Tahara
1,3
 
 
1 
Molecular Spectroscopy Laboratory, RIKEN, Wako, Japan.  
2 
Department of Chemistry, Ecole Normale Supérieure, 75005 Paris, France. 
3 
Ultrafast Spectroscopy Research Team, Centre for Advanced Photonics, RIKEN, Wako, Japan. 
4 
Faculty of Bioscience and Applied Chemistry, Hosei University, Tokyo, Japan. 
  e-mail: [e-mail] 
 
 
Elucidation of the molecular mechanisms of protein adsorption is of essential importance for 
further  development  of  biotechnology.  Here,  we  use  interface-selective  nonlinear  vibrational 
spectroscopy to investigate protein charge at the air/water interface by probing the orientation of 
interfacial water molecules. We measured the Im χ
(2)
 spectra of hemoglobin, myoglobin, serum 
albumin  and  lysozyme  at  the  air/water  interface  in  the  CH  and  OH  stretching  regions  using 
heterodyne-detected vibrational sum frequency generation (HD-VSFG) spectroscopy  [1,2], and 
we deduced the isoelectric point of the protein by monitoring the orientational flip-flop of water 
molecules  at  the  interface.  Strikingly,  our  measurements  indicate  that  the  isoelectric  point  of 
hemoglobin is significantly lowered (by about one pH unit) at the air/water interface compared 
to that in the bulk [3]. This can be predominantly attributed to the modifications of the protein 
structure at the air/water interface. This effect has not been reported for other model proteins at 
interfaces  probed  by  conventional  VSFG  techniques,  and  it  emphasizes  the  importance  of  the 
structural  modifications  of  proteins  at  the  interface,  which  can  drastically  affect  their  charge 
profiles  in  a  protein-specific  manner.  The  direct  experimental  approach  using  HD-VSFG  can 
unveil the changes of the isoelectric point of adsorbed proteins at various interfaces, which is of 
major relevance to many biological applications and sheds new light on the effect of interfaces 
on protein charge. 
 
Fig. 1. The change of the isoelectric point of hemoglobin at the air/water interface was revealed by 
the orientational flip-flop of water molecules directly observed by heterodyne-detected 
vibrational sum frequency generation spectroscopy. 
 
References  
[1]  S.  Nihonyanagi,  R.  Kusaka,  K.  Inoue,  A.  Adhikari,  S.  Yamaguchi,  T.  Tahara,  J.  Chem.  Phys.  143 
(2015) 124707.   
[2]  J.A. Mondal, S. Nihonyanagi, S. Yamaguchi, T. Tahara. J. Am. Chem. Soc. 132 (2010) 10656. 
[3]  S. Devineau, K. Inoue, R. Kusaka, S. Urashima, S. Nihonyanagi, D. Baigl, A. Tsuneshige, T. Tahara, 
Phys. Chem. Chem. Phys. 19 (2017) 10292. 
 

---

 
 
 
 
 
 
 
XIV
h
 International Conference on Molecular Spectroscopy, Białka Tatrzańska 2017
 
 
83
T3: O–2 
Structure, composition and dynamics of interfacial water 
studied with surface specific vibrational spectroscopy 
 
Lukasz Piatkowski
1
, Zhen Zhang
4
, Ruth A. Livingstone
2
,  
Huib J. Bakker
3
, Mischa Bonn
2
, and Ellen H.G. Backus
2
 
 
1 
Institute of Physical Chemistry, Polish Academy of Sciences, Kasprzaka 44/52, 01-224 Warsaw, 
Poland, e-mail: [e-mail] 
2 
Max Planck Institute for Polymer Research, Ackermannweg 10, 55128 Mainz, Germany 
3 
FOM institute AMOLF, Science Park 104, 1098 XG Amsterdam, The Netherlands 
4 
Institute of Chemistry, Chinese Academy of Sciences, 1st North St., Beijing, People's Republic of 
China 
 
 
The  molecular  organization  of  aqueous  solutions  at  the  water-air  interface  is  important,  in 
particular for atmospheric chemistry. A key question regards the local, interfacial composition, 
as  compositional  variations,  e.g.  ions  enrichment  or  depletion,  affect  the  local  structure,  and 
thereby  the  reactivity  of  water.  Interfacial  enrichment  of  anions  has  in  fact  been  theoretically 
predicted,  but  is  notoriously  hard  to  quantify.  We  used  the  recently  developed  method  of 
femtosecond  two-dimensional  surface  sum-frequency  generation  [1,  2]  to  quantify  the  ion 
concentrations in the first molecular layer at the interface of sodium chloride and sodium iodide 
solutions.  Femtosecond  two-dimensional  surface  sum-frequency  generation  allows  one  to 
determine, in a non-invasive manner, the rate of vibrational energy transfer between interfacial 
water molecules. The presence of ions at the interface results in a reduction  of energy transfer 
rates between water molecules resulting from the lowered effective interfacial density of water 
molecules. Our results reveal remarkably  high surface propensities for the anions, even higher 
for iodide than for chloride ions, resulting in surface concentrations several (3 to 5) times that of 
the bulk [3]. 
 
Using  the  2-dimensional  sum  frequency  generation  spectroscopy  we  also  explored,  the 
structure and dynamics of water in contact with a model lipid membrane (a DPTAP monolayer) 
[4].  We  monitored  the  time-dependent  frequency  fluctuations  of  the  O–H  stretch  vibration, 
which sheds light on the structural dynamics of the water hydrogen-bonding network. We found 
that  the lifetime  of the stretch  vibration  varies  with the  excitation frequency and  that  efficient 
energy  transfer  occurs  between  the  water  molecules.  Both,  spectral  diffusion  and  vibrational 
relaxation of the stretch vibration are explained in terms of the Förster energy transfer between 
stretch  vibrations  and  vibrational  relaxation  via  the  bend  overtone.  These  conclusions  are 
consistent  with  those  made  for  bulk  water  and  as  such  lead  us  to  conclude  that  water  at  a 
positively charged lipid interface behaves similarly to bulk water.
 
 
Keywords: water; interface; energy transfer; lipid membrane; sfg 
 
References  
[1]  Z. Zhang, L. Piatkowski, H.J. Bakker, M. Bonn, J. Chem. Phys. 135 (2011) 021101. 
[2]  Z. Zhang, L. Piatkowski, H.J. Bakker, M. Bonn, Nature Chem. 3 (2011) 888. 
[3]  L. Piatkowski, Z. Zhang, E.H.G. Backus, H.J. Bakker, M. Bonn, Nature Commun. 5 (2014) 4083. 
[4]  R.A. Livingstone, Z. Zhang, L. Piatkowski, H.J. Bakker, J. Hunger, M. Bonn, E.H.G. Backus, J. Phys. 
Chem. B 120 (2016) 10069. 
 
 
 
 

---