N. M. Yusifov, K. Ş. DaşDƏMİrov

84 
 
Sitoxrom  zülalının  əsas  zəncirində  olan  104  aminturşu 
qalıqlarının  27-nin  düzülüş  ardıcıllığı  müxtəlif  növ  (70-ə  qədər) 
canlıda demək olar ki,  dəyişmir, eynidir. Ancaq  atlarda qaramal-
dan  fərqli  olaraq  48-ci  aminturşu    qalığı,  toyuqlarda  və  qazlarda 
isə 50-ci və 72-ci aminturşu qalıqları fərqlənir.  
Zülalların birinci quruluşunun müasir təhlili onların kimyəvi 
tərkibini, funksional aktivliyini, həyati fəaliyyətini təsdiq edir.  
3.8  Zülalların  ikinci  quruluşu.  Rentgenostruktur  analiz  və 
elektron  mikroskopiyası  üsullarının  tətbiq  edilməsi  nəticəsində 
zülalların  ikinci  quruluşunun  səviyyəsi,  polipeptid  zəncirinin 
vəziyyətinin spiralvari olduğunu göstərir. Bu quruluşun yaranması 
polipeptid  zəncirində  hidrogen  və  disulfid  rabitələri  ilə  əlaqə-
dardır.  Spirallar  isə  dövrədəki  aminturşu  qalıqlarının  sayından 
asılı olaraq 2 cür: alfa (α) və beta (β) adlanır. 
 
 
 
Şəkildə göründüyü kimi polipeptid zəncirləri slindirin daxi-
lində burularaq sıxılmış halda yerləşmişdir. Zülalların ikinci quru-
luşunun  açılmasında  Polinq  və  Korinin  böyük  əməyi  olmuşdur. 

---

85 
 
Müəyyən  olunmuşdur  ki,  ikinci  quruluşun  əmələ  gəlməsində 
kovalent polyar rabitələrlə yanaşı hidrogen rabitəsi də mühüm rol 
oynayır.  Hidrogen  rabitəsi  karboksil  radikalında  olan  oksigen 
atomu ilə amin qrupunda olan hidrogen arasında əmələ gəlir.  
α-quruluşlu polipeptid zəncirləri β spiralına nisbətən davam-
lı  olur.  α  quruluşlu  polipeptid  zəncirləri  molekuldaxili  hidrogen 
rabitələri hesabına əmələ gəlir və peptid rabitələri trans konfiqura-
siyada  yaranır.  Bu  rabitələr  peptid  zəncirinə  burğu  və  ya  spiral 
forması  verir.  Spiral  formasında  dəfələrlə  burulmuş  polipeptid 
zəncirinin  hər  dövrəsinə  orta  hesabla  3,6  aminturşu  qalığı  düşür. 
Spiralın qonşu burulmaları (dairələri) arasındakı məsafə 0,54 nm, 
burulma bucağı 26
0
 olur. Aminturşu qalıqlarının hər biri özündən 
əvvəlki qalıqdan spiralın boylama oxu üzrə 0,15 nm aralı yerləşir. 
α spiralın hər bir dövrədə 4-ə yaxın, β spiralda 5-dən artıq amin-
turşusunun qalığı olur. 
Zülal  molekullarında  polipeptid  zəncirlərinin  ümumi  uzun-
luğunun 75%-ə qədəri α spiralı şəklində olur:  
Hemoqlobində  75%,  yumurta  albuminində  45%,  ribonuk-
leazada  17%,  inək  fibroinində  12%  -α  spiralı  şəklindədir.  Qalan 
hissəsi isə spiralların əmələ gəlməsində iştirak etmir. 
β spiral forma davamsız olur. az rast gəlinir. Onlarda hidro-
gen  rabitəsi  əsasən  müxtəlif  molekullar  arasında  yerləşir  və 
davamsız  olur.  Tərkibində  çoxlu  alanin  və  qlisin  qalıqları  olan 
zülallar β sturukturu əmələ gətirir.  
Hər  iki  spiral  formada  burğuların  istiqaməti  saat  əqrəbi 
istiqamətində və əksinə, yəni sağ və sol formalı ola bilər.   
Fibrilyar  və  qlobulyar  zülalların  ikinci  quruluşunun  ansam-
blının  əmələ  gəlməsində  paralel  və  antiparalel  super  spirallar 
(βββ, βαβ) da mühüm rol oynayır.  
3.9 Zülalların üçüncü quruluşu. Polipeptid zəncirinin spi- 

---

86 
 
rallaşmış və spirallaşmamış hissələrinin növbələşməsi nəticəsində 
zülal  molekulları  qıvrılaraq  yumaq  şəklində  fəza  konfiqurasiyası 
əldə edir. Bu zülalların üçüncü quruluşu koordinat oxları (x, y, z) 
üzərində α spiralların üç ölçülü fəza konfiqurasiyasını ifadə edir. 
Bu  quruluşun  əmələ  gəlməsində  hidrogen  rabitəsindən  əlavə 
disulfid,  ion  rabitələri  və  molekullararası  cazibə  qüvvələri  də 
iştirak edir. Hazırda rentgenostruktur analiz elektron mikroskopi-
ya  ilə  300-dən  çox  zülalın  üçüncü  quruluşu  müəyyən  olunmuş-
dur. Bu üsulla həmçinin mioqlobinin, lizosimin, pepsin, ribonuk-
leazanın, hemoqlobinin və s. üçüncü quruluşu açılmışdır.  
 
 
 
Mioqlobin  153  aminturşu  qalığından  təşkil  olunmuş  və  8 
yerdə  burulmuş  bir  polipeptid  zəncirindən  ibarətdir.  Mioqlobin 
molekulu  çox  kompakt  haldadır,  onun  daxilində  4  su  molekulu 
yerləşir.  Molekulda  olan  polipeptid  zənciri  qeyri  zülali  hissəsinə 
yəni  hem  hissəsinə  sorulmuş  şəkildədir.  Bu  xassə  əzələ  zülalları-
nın oksigenlə təmin olunmasına kömək edir. Hüceyrələrdə oksid-
ləşmə prosesinin getməsinə şərait yaradır. 

---

87 
 
 
 
Zülalların bioloji aktivliyi onun üçüncü quruluşundan asılı-
dır. Beləki fermentlərinin aktiv mərkəzlərinin çox olması, fəallaş-
ması üçüncü quruluşdan asılıdır.  
3.10  Zülalların  dördüncü  quruluşu  (kooperativləşmə). 
Bəzi  zülalların  molekulları  bir  neçə  ədəd  bir-birilə  ion,  hidrogen 
və  qeyri-polyar  rabitələrlə  birləşmiş  struktur  vahidlərindən  ibarət 
olur.  Məsələn  hemoqlobin  və  laktodihidrogenaza  molekulları  hər 
biri  ayrılıqda  4  polipeptid  zəncirindən  əmələ  gəlmişdir.  Bu  cür 
qaydada  polipeptid  zəncirlərinin  bir  zülal  molekulu  şəklində 
birləşməsinə  zülalların  dördüncü  quruluşu  adlanır.  Dördüncü 
quruluşu  təşkil  edən  polipeptid  zəncirləri  protomerlər  adlanır. 
Onların  birləşməsindən  əmələ  gələn  zülal  molekulu  multimer 
adlanır.  Protomerlər  ayrı-ayrılıqda  bioloji  aktivliyə  malik  olmur-
lar.  Onlar  bir-birilə  müəyyən  rabitə  növləri  ilə  birləşib  səciyyəvi 
fəza  quruluşu  əldə  etdikdən  sonra  (multimer  əmələ  gəldikdən 
sonra) öz spesifik bioloji funksiyalarını yerinə yetirir. Bu cəhətlərə 
görə dördüncü quruluş daha mürəkkəbdir. 
 

---