38
2) A – F – S alanilfenilalanilserin
3) S – A – F serilalanilfenilalanin
4) S – F – A serilfenilalanilalanin
5) F – A – S fenilalanilalanilserin
6) F – S – A fenilalanilserilalanin
Peptidləri adlandırmaq üçün karboksil qrupu hesabına birləşən amintur-
şusunun adının axırıncı şəkilçisi “il” amin qrupu hesabına birləşmiş aminturşusu
olduğu kimi saxlanılır. Tetrapeptidin (1 x 2 x 3 x 4) – 24; pentapeptidin – 120,
nonapeptidin hərəsi bir dəfə iştirak etmək şərti ilə - 362 min izomeri ola bilər.
Çoxlu sayda (50-dən az) aminturşuların polikondensləşməsi nəticəsində alınan
birləşmə polipeptid adlanır. Peptidlər həmçinin zülalların natamam hidrolizindən
də alına bilər.
Demək olar ki, bütün hüceyrələrdə peptidlərə sərbəst halda rast gəlinir.
Hazırda təbii mənbələrdən 100-dən çox peptidlər alınmış, onların quruluşu,
xassələri və bioloji aktivliyi öyrənilmişdir.
XX əsrin əvvəllərində (1920-ci ilə qədər) tərkibində 19-a qədər aminturşu
olan peptidlər sintez edildiyi halda (E. Fişer, A. Abderhalden) hazırda məlum
peptidlərin çoxu (oksitosin, vozopressin, qlükaqon, adrenakortikotropin və s.)
sintez edilmişdir.
Qlükaqonda – 29, kalsitonində - 32, adrenokortikotropində - 39 aminturşu
qalığının olması məlumdur. Təbii peptidlərin tərkibində zülal molekulunda
olmayan aminturşular və digər kimyəvi rabitə növləri olur. Bəzi təbii peptidlər –
antibiotiklər tsiklik quruluşda (vazopressin oksidi, qramisidin S, basitrisin – A,
siklosporin A) olur və zülalların tərkibində olmayan aminturşulardan əmələ
gəlmişdir. Bu peptidlərdə mikroorqanizmlərdə zülal molekulundan fərqli
mexanizm ilə sintez olunurlar.
Təxminən 800 antibiotik növündən 100-ə qədəri peptid quruluşa malikdir.
Penisillini misal göstərmək olar. Onun tərkibinə sistein və d valin daxildir.
Təbii peptidlər təsir xüsusiyyətindən asılı olaraq orqanizmin həyat
fəaliyyətinə müxtəlif cür təsir göstərirlər. 1) Hormonal aktivliyə malik olanlar
(vazopressin, oksitosin, adrenokortikotron, qlükaqon, kalsitonin, insulin). 2) Həzm
prosesində iştirak edənlər (qastrin, sekretin). 3) Qan zərdabında olanlar
S
CH
3
│
C
─
CH
3
CHCOOH
─
CH
2
──
C NH
─ ─
CH HC
║ │
O CO
─
─
N
Penisillin
39
(angiotenzin, bradikinin, kallidin). 4) Güclü zəhər təsirinə malik olanlar - ilan və
həşaratların zəhəri, zəhərli göbələklər, mikroblar. 5) Antibiotik təsirə malik olanlar.
6) Hüceyrənin fəaliyyətini artıranlar. 7) Bioüzvi kompleks və birləşmələri hüceyrə
membranından keçirənlər. 8) Beyində gedən prosesləri nizamlayan hormonlar
(neyrohormonlar).
Müasir elmin inkişafı yeni polipeptid quruluşlarının açılması, canlı
orqanizmdə gedən biokimyəvi proseslərin dərindən öyrənilməsinə təkan
verəcəkdir.
3. Zülalların birinci, ikinci, üçüncü və dördüncü quruluşu: Hazırda 1000-
dən çox zülal növünün kimyəvi tərkibi öyrənilmişdir. Zülal molekulu haqqında
tam təsəvvür əldə etmək üçün aminturşuların zülal molekulunda hansı ardıcıllıqla
yerləşməsini aydınlaşdırmaqdan ibarətdir. Bundan ötrü əvvəlcə zülalları hidroliz
prosesinə uğradaraq kiçikmolekullu peptidlərə parçalayır və ayrılıqda götürülmüş
peptidlərin terminal hissələrində yerləşən aminturşiları təyin edirlər.
Zülal molekulunu əmələ gətirən əsas peptid rabitələridir.
Peptid kristallarının müasir rentgenoqrafiya və spektroskopiya üsulları ilə
analizi nəticəsində müəyyən olunmuşdur ki, peptid rabitəsində
NH
CO
karbon
atomu ilə azot atomu arasında olan məsafə 0,13 nm-dir və bir müstəvi üzərində
trans vəziyyətində yerləşmişdir. Bu da peptid rabitəsinin davamlı olmasını təmin
edir.
Termodinamikanın qanununa əsasən peptid rabitəsi ilə sintez olunan poli-
peptid və zülal molekulu onu əhatə edən aləmdə minimum həcm tutmağa və
maksimum əlaqələrə malik olmağa üstünlük verir. Heç bir zülal molekulu təklikdə
yaşaya bilmir. Bu səbəbdən zülallar digər biomolekullarla birləşərək kompakt
halında fəaliyyət göstərərək yaşaya bilirlər.
Orqanizmdə zülalların biokimyəvi rabitələrin hesabına birinci, ikinci,
üçüncü və dördüncü quruluş səviyyəsi müəyyən edilmişdir.
Polipeptid zəncirində aminturşu qalıqlarının yerləşmə ardıcıllığına zülalların
birinci quruluşu deyilir. Aminturşu qalıqları arasında kovalent peptid
40
rabitələrindən başqa disulfid (─S─S─) rabitələri zülalların birincili quruluşuna
daxildir. Aminturşularının birləşmə ardıcıllığının dəyişməsi zülalın quruluşunun
müxtəlifliyinə gətirib çıxardır. Müəyyən edilmişdir ki, insanlarda oraqvari anemiya
xəstəliyi hemoqlobinin tərkibində olan 574 aminturşusundan β zəncirində 6-cı
vəziyyətdəki qlutamin turşusu əvəzinə valin olması səbəb olur. Birinci quruluşun
müəyyən edilməsində F. Cenger üsulundan başqa hazırda ən çox işlədilən Edman
üsuludur. Bu üsulla fenilizotiasianatdan istifadə etməklə müasir avtomatik
aminturşu analizatorlarının (sekvenatorların) köməyi ilə 2,5 saat müddətində zülal
molekulunda 70-ə qədər aminturşu qalıqlarının ardıcıllığını öyrənmək mümkün
olur. Həmçinin müasir fiziki spektroskometrik, lazer – fotodessosiasiya üsulları ilə
zülalların tərkibində aminturşu qalıqlarının düzülüş ardıcıllığını öyrənmək
mümkündür.
Axırıncı onilliklərdə isə ən müasir üsul genetik kodlaşdırma üsuludur. Bu
üsulla treoqlobulinin ən uzun zəncirlərinin 2750 aminturşu qalığından ibarət
olması müəyyən edilmişdir. Hazırda 100 minə qədər zülalın birincili quruluşu bu
üsullarla müəyyən olunmuşdur.
Heyvanların çoxusunda insulinlərinin bir-birindən fərqi A zəncirində olan 8-
10 yerdə duran aminturşu qalıqlarının müxtəlifliyidir.
Ribonukleazanın fermentativ aktivliyi onun birincili quruluşunda olan bir
neçə aminturşunun düzülmə ardıcıllığından asılıdır.
Sitoxrom zülalının əsas zəncirində olan 104 aminturşu qalıqlarının 27-nin
düzülüş ardıcıllığı müxtəlif növ (70-ə qədər) canlıda demək olar ki, dəyişmir,
eynidir. Ancaq atlarda qaramal-dan fərqli olaraq 48-ci aminturşu qalığı, toyuqlarda
və qazlarda isə 50-ci və 72-ci aminturşu qalıqları fərqlənir.
Zülalların birinci quruluşunun müasir təhlili onların kimyəvi tərkibini,
funksional aktivliyini, həyati fəaliyyətini təsdiq edir.
Rentgenostruktur analiz və elektron mikroskopiyası üsullarının tətbiq
edilməsi nəticəsində zülalların ikinci quruluşunun səviyyəsi, polipeptid zəncirinin
vəziyyətinin spiralvari olduğunu göstərir. Bu quruluşun yaranması polipeptid
zəncirində hidrogen və disulfid rabitələri ilə əlaqədardır. Spirallar isə dövrədəki
aminturşu qalıqlarının sayından asılı olaraq 2 cür: alfa (α) və beta (β) adlanır.
Zülalların ikinci quru-luşunun açılmasında Polinq və Korinin böyük əməyi
olmuşdur. Müəyyən olunmuşdur ki, ikinci quruluşun əmələ gəlməsində kovalent
polyar rabitələrlə yanaşı hidrogen rabitəsi də mühüm rol oynayır. Hidrogen rabitəsi
karboksil radikalında olan oksigen atomu ilə amin qrupunda olan hidrogen
arasında əmələ gəlir.
α-quruluşlu polipeptid zəncirləri β spiralına nisbətən davamlı olur. α
quruluşlu polipeptid zəncirləri molekuldaxili hidrogen rabitələri hesabına əmələ
gəlir və peptid rabitələri trans konfiqurasiyada yaranır. Bu rabitələr peptid
Dostları ilə paylaş: |