Qida kimyasından mühazirələr. MƏRuzəÇİ: dos. Həşimov Xalıq Məhəmməd oğlu

38 
 
2)  A – F – S alanilfenilalanilserin 
3)  S – A – F serilalanilfenilalanin 
4)  S – F – A serilfenilalanilalanin  
5)  F – A – S fenilalanilalanilserin 
6)  F – S – A fenilalanilserilalanin 
Peptidləri  adlandırmaq  üçün  karboksil  qrupu  hesabına  birləşən  amintur-
şusunun  adının  axırıncı  şəkilçisi  “il”  amin  qrupu  hesabına  birləşmiş  aminturşusu 
olduğu  kimi  saxlanılır.  Tetrapeptidin  (1  x  2  x  3  x  4)  –  24;  pentapeptidin  –  120, 
nonapeptidin  hərəsi  bir  dəfə  iştirak  etmək  şərti  ilə  -  362  min  izomeri  ola  bilər. 
Çoxlu  sayda  (50-dən  az)  aminturşuların  polikondensləşməsi  nəticəsində  alınan 
birləşmə  polipeptid  adlanır.  Peptidlər  həmçinin  zülalların  natamam  hidrolizindən 
də alına bilər.  
Demək  olar  ki,  bütün  hüceyrələrdə  peptidlərə  sərbəst  halda  rast  gəlinir. 
Hazırda  təbii  mənbələrdən  100-dən  çox  peptidlər  alınmış,  onların  quruluşu, 
xassələri və bioloji aktivliyi öyrənilmişdir. 
XX  əsrin  əvvəllərində  (1920-ci  ilə  qədər)  tərkibində  19-a  qədər  aminturşu 
olan  peptidlər  sintez  edildiyi  halda  (E.  Fişer,  A.  Abderhalden)  hazırda  məlum 
peptidlərin  çoxu  (oksitosin,  vozopressin,  qlükaqon,  adrenakortikotropin  və  s.) 
sintez edilmişdir. 
Qlükaqonda  –  29,  kalsitonində  -  32,  adrenokortikotropində  -  39  aminturşu 
qalığının  olması  məlumdur.  Təbii  peptidlərin  tərkibində  zülal  molekulunda 
olmayan  aminturşular  və  digər  kimyəvi  rabitə  növləri  olur.  Bəzi  təbii  peptidlər  – 
antibiotiklər  tsiklik  quruluşda  (vazopressin  oksidi,  qramisidin  S,  basitrisin  –  A, 
siklosporin  A)  olur  və  zülalların  tərkibində  olmayan  aminturşulardan  əmələ 
gəlmişdir.  Bu  peptidlərdə  mikroorqanizmlərdə  zülal  molekulundan  fərqli 
mexanizm ilə sintez olunurlar.  
Təxminən  800  antibiotik  növündən  100-ə  qədəri  peptid  quruluşa  malikdir. 
Penisillini misal göstərmək olar. Onun tərkibinə sistein və d valin daxildir.  
 
 
 
Təbii  peptidlər  təsir  xüsusiyyətindən  asılı  olaraq  orqanizmin  həyat 
fəaliyyətinə  müxtəlif  cür  təsir  göstərirlər.  1)  Hormonal  aktivliyə  malik  olanlar 
(vazopressin, oksitosin, adrenokortikotron, qlükaqon, kalsitonin, insulin). 2) Həzm 
prosesində  iştirak  edənlər  (qastrin,  sekretin).  3)  Qan  zərdabında  olanlar 
S 
CH
3
 
│
 
C
─
CH
3
 
 
CHCOOH 
 
─
CH
2
──
C NH
─ ─
CH HC 
               
║                │ 
              O            CO 
─
─
N 
 
Penisillin 

---

39 
 
(angiotenzin,  bradikinin,  kallidin).  4)  Güclü  zəhər  təsirinə  malik  olanlar  -  ilan  və 
həşaratların zəhəri, zəhərli göbələklər, mikroblar. 5) Antibiotik təsirə malik olanlar. 
6) Hüceyrənin fəaliyyətini artıranlar. 7) Bioüzvi kompleks və birləşmələri hüceyrə 
membranından  keçirənlər.  8)  Beyində  gedən  prosesləri  nizamlayan  hormonlar 
(neyrohormonlar).  
Müasir  elmin  inkişafı  yeni  polipeptid  quruluşlarının  açılması,  canlı 
orqanizmdə  gedən  biokimyəvi  proseslərin  dərindən  öyrənilməsinə  təkan 
verəcəkdir.  
3. Zülalların birinci, ikinci, üçüncü və dördüncü quruluşu: Hazırda 1000-
dən  çox  zülal  növünün  kimyəvi  tərkibi  öyrənilmişdir.  Zülal  molekulu  haqqında 
tam  təsəvvür  əldə  etmək  üçün  aminturşuların  zülal  molekulunda  hansı  ardıcıllıqla 
yerləşməsini  aydınlaşdırmaqdan  ibarətdir.  Bundan  ötrü  əvvəlcə  zülalları  hidroliz 
prosesinə  uğradaraq  kiçikmolekullu  peptidlərə  parçalayır  və  ayrılıqda  götürülmüş 
peptidlərin terminal hissələrində yerləşən aminturşiları təyin edirlər.  
Zülal molekulunu əmələ gətirən əsas peptid rabitələridir.  
Peptid  kristallarının  müasir  rentgenoqrafiya  və  spektroskopiya  üsulları  ilə 
analizi nəticəsində müəyyən olunmuşdur ki, peptid rabitəsində  



NH
CO
 karbon 
atomu  ilə  azot  atomu  arasında  olan  məsafə  0,13  nm-dir  və  bir  müstəvi  üzərində 
trans vəziyyətində yerləşmişdir. Bu da peptid rabitəsinin davamlı olmasını təmin 
edir.  
 
 
 
Termodinamikanın  qanununa  əsasən  peptid  rabitəsi  ilə  sintez  olunan  poli-
peptid  və  zülal  molekulu  onu  əhatə  edən  aləmdə  minimum  həcm  tutmağa  və 
maksimum əlaqələrə malik olmağa üstünlük verir. Heç bir zülal molekulu təklikdə 
yaşaya  bilmir.  Bu  səbəbdən  zülallar  digər  biomolekullarla  birləşərək  kompakt 
halında fəaliyyət göstərərək yaşaya bilirlər.  
Orqanizmdə  zülalların  biokimyəvi  rabitələrin  hesabına  birinci,  ikinci, 
üçüncü və dördüncü quruluş səviyyəsi müəyyən edilmişdir.  
Polipeptid zəncirində aminturşu qalıqlarının yerləşmə ardıcıllığına zülalların 
birinci  quruluşu  deyilir.  Aminturşu  qalıqları  arasında  kovalent  peptid 

---

40 
 
rabitələrindən  başqa  disulfid  (─S─S─)  rabitələri  zülalların  birincili  quruluşuna 
daxildir.  Aminturşularının  birləşmə  ardıcıllığının  dəyişməsi  zülalın  quruluşunun 
müxtəlifliyinə gətirib çıxardır. Müəyyən edilmişdir ki, insanlarda oraqvari anemiya 
xəstəliyi  hemoqlobinin  tərkibində  olan  574  aminturşusundan  β  zəncirində  6-cı 
vəziyyətdəki  qlutamin  turşusu  əvəzinə  valin  olması  səbəb  olur.  Birinci  quruluşun 
müəyyən edilməsində  F. Cenger  üsulundan başqa  hazırda ən çox  işlədilən  Edman 
üsuludur.  Bu  üsulla  fenilizotiasianatdan  istifadə  etməklə  müasir  avtomatik 
aminturşu analizatorlarının (sekvenatorların) köməyi  ilə 2,5 saat  müddətində zülal 
molekulunda  70-ə  qədər  aminturşu  qalıqlarının  ardıcıllığını  öyrənmək  mümkün 
olur. Həmçinin müasir fiziki spektroskometrik, lazer – fotodessosiasiya üsulları ilə 
zülalların  tərkibində  aminturşu  qalıqlarının  düzülüş  ardıcıllığını  öyrənmək 
mümkündür.  
Axırıncı  onilliklərdə  isə  ən  müasir  üsul  genetik  kodlaşdırma  üsuludur.  Bu 
üsulla  treoqlobulinin  ən  uzun  zəncirlərinin  2750  aminturşu  qalığından  ibarət 
olması  müəyyən  edilmişdir.  Hazırda  100  minə  qədər  zülalın  birincili  quruluşu  bu 
üsullarla müəyyən olunmuşdur.  
Heyvanların çoxusunda insulinlərinin bir-birindən fərqi A zəncirində olan 8-
10 yerdə duran aminturşu qalıqlarının müxtəlifliyidir.  
Ribonukleazanın fermentativ aktivliyi onun birincili quruluşunda olan bir  
neçə aminturşunun düzülmə ardıcıllığından asılıdır. 
Sitoxrom  zülalının  əsas  zəncirində  olan  104  aminturşu  qalıqlarının  27-nin 
düzülüş  ardıcıllığı  müxtəlif  növ  (70-ə  qədər)  canlıda  demək  olar  ki,  dəyişmir, 
eynidir. Ancaq atlarda qaramal-dan fərqli olaraq 48-ci aminturşu qalığı, toyuqlarda 
və qazlarda isə 50-ci və 72-ci aminturşu qalıqları fərqlənir.  
Zülalların  birinci  quruluşunun  müasir  təhlili  onların  kimyəvi  tərkibini, 
funksional aktivliyini, həyati fəaliyyətini təsdiq edir.  
Rentgenostruktur  analiz  və  elektron  mikroskopiyası  üsullarının  tətbiq 
edilməsi  nəticəsində  zülalların  ikinci  quruluşunun  səviyyəsi,  polipeptid  zəncirinin 
vəziyyətinin  spiralvari  olduğunu  göstərir.  Bu  quruluşun  yaranması  polipeptid 
zəncirində  hidrogen  və  disulfid  rabitələri  ilə  əlaqədardır.  Spirallar  isə  dövrədəki 
aminturşu qalıqlarının sayından asılı olaraq 2 cür: alfa (α) və beta (β) adlanır. 
Zülalların  ikinci  quru-luşunun  açılmasında  Polinq  və  Korinin  böyük  əməyi 
olmuşdur.  Müəyyən  olunmuşdur  ki,  ikinci  quruluşun  əmələ  gəlməsində  kovalent 
polyar rabitələrlə yanaşı hidrogen rabitəsi də mühüm rol oynayır. Hidrogen rabitəsi 
karboksil  radikalında  olan  oksigen  atomu  ilə  amin  qrupunda  olan  hidrogen 
arasında əmələ gəlir.  
α-quruluşlu  polipeptid  zəncirləri  β  spiralına  nisbətən  davamlı  olur.  α 
quruluşlu  polipeptid  zəncirləri  molekuldaxili  hidrogen  rabitələri  hesabına  əmələ 
gəlir  və  peptid  rabitələri  trans  konfiqurasiyada  yaranır.  Bu  rabitələr  peptid 

---