Microsoft Word Biologya ha`m awil xojalig`i tiykarlari doc



Yüklə 5,01 Kb.
Pdf görüntüsü
səhifə33/55
tarix17.01.2018
ölçüsü5,01 Kb.
#21190
1   ...   29   30   31   32   33   34   35   36   ...   55

Topirakta kukirt organikalik xam organikalik emes xalinda boladi. Kopshilik topiraklarda 
organikalik kukirt basim boladi, asirese torfli topiraklarda kukirttin  100% i osimlik xam xayuan 
kaldiklarinan payda boladi. Organikalik emes kukirt duzlar retinde SaSO
4
 , MgSO
4
, Na
2
SO
4
,  ion 
turinde yamasa topirak kolloidina adsorbtsiyalangan turinde boladi. Duzli topiraklarda Na
2
SO
4
 
cul`fat 60% ke shekem jetedi. Bir jonkil klimat topiraginda kukirt mugdari 0,005-0,040 % ke 
jetedi. Osimlik kukirtti sul`fat formasinda siniredi. 
Keyingi jillari osimlik kukirt istochnigi retinde atmosferadagi SO
2
 paydalanatuginligi 
aniklandi. Xauada SO
2
 tomen kontsentratsiyasi osimliktin osiuine kolayli yagniy onin 
kontsentratsiyasi 0,1-0,2 mg\m
3
 boliui kerek. Eger SO
2
 atmosferada 0,5-0,7 mgm
3
 bolsa 
osimlikke zaxarli bolip, olardin japiraginin oliuine alip keledi yagniy osimlik tkanlarinda HSO
3
-
 
SO
3
2-
 anionlari toplanip xloroplastlardin  membranasi kiyraydi. 
Osimliklerde kukirttin metabolizmi
.Kukirt osimliklerde eki tiykargi formada okislengen xam 
kayta tiklengen formada boladi. 
Osimlik tarepinen kabillangan kukirttin tiykargi bolegi tamirdan ksilema tutikshelerine 
aralasadi xam transpiratsiyalik agim arkali jas osiushi organga otedi. 
Japiraktan sul`fat xam kayta tiklengen kukirt floemada osimliktin osip atirgan bolegine 
xam zapas zatlar saklanatugin jerge karay akropetal` xam bazipetal` bagdarda tarkaladi. 
Tuximlarda kukirt kobinshe organikalik turde saklanadi. Osimlik tokimalarinda sul`fat uliuma 
kukirt balansinin 10-50% in kuraydi. Jas japiraklarda olardin mugdari az bolip, kartaya baslagan 
sayin kukirtli beloklardin degradatsiyasi esabinan kobeyedi. 
            NH
2
                                                  S-CH

              │ 
│ 
S-CH
2
-CH-COOH                                       CH

 
    │                                                     │ 
S-CH
2
-CH-COOH                                       CH 
2
  
 
      │                                                     │ metionin 
Tsistin           NH
2
                                                  CH-NH
2
 
                          │                                 
                         SOON 
 
Kukirttin kayta tikleniui xam assimilyatsiya mexanizmi

Kopshilik kukirtli organikalik birikpelerde kukirt kayta  tiklengen  jagdayda  boladi.          
yagniy osimlikke kirgen sul`fat kayta tikleniuge ushraydi. Jokargi darejeli osimliklerde 
sul`fatreduktsiyalau ukibi rauajlangan boladi. Sul`fattin kayta tikleniu protsessi japiraklarda 
xloroplastlarda jaylaskan. Kukirttin organikalik zatlarga aylaniui zamarriklarda jaksi uyrenilgen. 
Bul protsesste sul`fattin aktivleniui, kukirttin kayta tikleniui xam onin organikalik zatlarga 
aylaniui koriledi. 
 
Sul`fat ATR-sul`furilaza tasirinde ATR_dagi pirofosforil gruppasin almastiradi, sonin 
saldarinan adenozin-5-fosfosul`fat (AFS) xam pirofosfat (Ppi) payda boladi. ATR-sul`furilazanin 
aktivligi kukirtli aminokislotalardin kletkadagi kontsentratsiyasina baylanisli endogen turinde 
baklanip turiladi. 
AFS formadagi aktivlengen sul`fat keyin 8-elektronlik tasir etiui menen kalpine keledi. 
Bul protsesste jumsalatugin energiya 496 kDj mugdarinda boladi. SO
4
2-
 kalpine keliui eki 
ferment (AFS-sul`fotransferaza xam tiosul`fonat reduktaza) AFS reduktaz kompleksi, tomen 
molekulalik SH-belok-sul`fogruppa aktseptori (SH-tasiushi) xam kofaktor (ferrodoksin) tasirinde 
kalpine keletuginligi aniklangan. 
AFS-reduktaz kompleksi tasirinde bolatugin reaktsiyani tomendegishe korsetiuge boladi. 
 
AFS+[Belok tasiushi-S]                       [Belok- tasiushi-S-SO
3
-
]+AMR reduktaza 
[Belok-tasiushi-S-SO
3
-
]+Fd kalpine kelgen  
 
                                                                               +6N
+
 6e
-
 
[Belok-tasiushi-S-S
-
]+ Fd okislengen+3N
2



                 Sul`fgruppani  aktseptorlaushi belok tiosul`fonatreduktazanin prostetik gruppalari 
boliui mumkin dep shamalanadi. Sul`fgruppalardin tiol gruppaga shekemgi kalpine keliui 
tikkeley belok-tasiushida ferrodoksin jardeminde boladi. Keyingi etapta tiol gruppa belok-
tasiushidan O-atsetil seringe  beriledi, atsetil serinnen tsistein xam atsetat payda boladi.      
Kalpine kelgen tsikldin tolik protsessi tomendegishe boladi. 
SO
4
2
+ATR+8N+O-atsetil→serin→tsistein→atsetat+3N
2
O+AMR+Ppi (organikalik emes 
pirofosfat), japiraklarda kalpine keliui fotosintetikalik protsess arkali (ATR, ferrodoksin) 
baylaniskan bolip, olar xloroplastlarda jaylasadi. Birak kukirtti xam tsisteindi kalpine keltiriushi 
barlik fermentler mitoxondriyada boladi. 
SN
2
-SH   Tsistein-organikalik kukirttin kayta tiklengen formadagi birinshi turakli  
  │           produkti. Ol kukirttin baska turlerin payda  etiude  tiykar  boladi.               
Tsisteinnen  
SN-NH
2
                     tsistin payda boladi. 
  │           Tsistein metioninninde baslamasi esaplanadi. 
SOON     (SN
3
S CH
2
CH
2
CH NH
2
COOH)  
Tsistein Tsistein→gomotsistein→metionin 
Kukirtke iye bolgan aminokislotalardin jokari darejeli osimliklerde degradatsiyasi 
tomendegi ush bagdar boyinsha beredi: 
1.
 
Tsisteinnin H
2
S ni jogaltip desul`fitleniui. 
2.
 
Xar turli kukirtli aminokislotalardin gidrolitikalik tarkaliui, sonin ishinde metionnin, 
NH
3
 xam merkaptannin. 
3.
 
Tikkeley kislrodtin kosiliuinan kukirttin okisleniui. 
 
Kukirttin zat almasiuda axmiyeti
.  
Kukirt osimlikte erkin xalinda xam belok kuraminda bolatugin tsistein xam metionin degen 
axmiyetli aminokislotalardin kuraminda boladi. Metionin almasinbaytugin aminokislotalardin 
10-si bolganliktan juda axmiyetli kasiyetke iye boladi. Metionin kopgana aktiv fermentlerde 
tabilgan. Metionin kaldiklari belok molekulalarina gidrofob kasiyetti kaliplestiredi. Bul kasiyetti 
fermentlerdin duzlar korshauinda aktivligin turkalastiriuda axmiyetli rol` oynaydi. Kukirttin 
axmiyetli funktsiyasinin biri. Ol beloklarda xam polipeptidlerde-SH-gruppasi kovalentbaylanis, 
vodorod baylanis, merkaptid baylanislardi payda etedi. Disul`fid S-S kopirsheler belok 
molekulalarin turaklastiradi. Osimlik organizminde kukirttin tagida bir axmiyetli funktsiyasi ol 
tsisteinnin→tsistein xam SH-glutationnin →S-S glutaion aylanis feaktsiyalarin payda etip, 
kletkaninokisleniu-kalpine keliu potentsiyalin uslap turadi. Kukirt axmiyetli biologiyalik 
birikpeler bolgan-koenzim A xam vitaminler kuramina kirip usi birikpeler turinde kletkanin 
enzimatikalik reaktsiyalarina katnasadi. Asirese kukirttin koenzim A da roli ulken. Koenzim A 
uksus uislotasi menen tasir etisip atsetil koenzim A ni sintezleydi: 
         O 
         ║ 
H
3
C-C~S-CoA . Ol keleshekte atsetil gruppanin donori xam tasiushisi esaplanip may 
kislotalari, aminokislotalar xam uglevodlardin metabolizminde axmiyetli rol` oynaydi.  
Kopshilik tur osimlikler azgana dozada ushatugin kukirt birikpelerine iye boladi. misalga 
sul`foksidler  O   piyaz xam kuramindagi fitontsidler kuramina kiredi 
Sogan baylanisli piyazdi tuuraganda kozdin jasarip ashiui payda boladi.  
Osimlikte kukirttin jetispeui osimliklerde kukirtli aminokislotalar xam beloklardin 
sintezleniuin tormozlaydi. Fotosintezdin barisin xam osimliktin osiuin tomenletedi, asirese jer 
ustingi boleginin osiui paseyedi. Kukirttin jetispeui kemeyse xloroplastlardin payda boliui 
buziladi. Kukirt jetispeushiliginin belgisi-osimliklerde japiraklar sargayadi. Bunda daslep en jas 
japiraklardin sargayiui koriledi. 
Kaliy
. Kaliy osimliklerdin mineral aziklaniuinda en axmiyetlisi elementlerdin biri esaplanadi. Ol 
osimliktin kurgak massasinda ortasha 0,5-1,2% ke shekem ushrasadi. Kaliydin kletkadagi 
mugdari sirtki ortalikka karaganda 100-1000 martebe kop boladi. Kaliydin mugdari tkanda baska 
organlarga karaganda kop boladi. Kaliydin topiraktagi mugdari fosforga xam azotka karaganda 


Yüklə 5,01 Kb.

Dostları ilə paylaş:
1   ...   29   30   31   32   33   34   35   36   ...   55




Verilənlər bazası müəlliflik hüququ ilə müdafiə olunur ©genderi.org 2024
rəhbərliyinə müraciət

    Ana səhifə