International scientific conference of young researchers

II INTERNATIONAL SCIENTIFIC CONFERENCE OF YOUNG RESEARCHERS 

Baku Engineering University  

50  

27-28 April 2018, Baku, Azerbaijan 

NEYROPEPTİD MOLEKULUNUN KONFORMASİYA XÜSUSİYYƏTLƏRİ

 

 

Ayşe Nur ERDEM 

Bakı Dövlət Universiteti 

[e-mail] 

AZƏRBAYCAN 

 

Ülkər AĞAYEVA 

Bakı Dövlət Universiteti 

[e-mail] 

AZƏRBAYCAN 

 

Niftalı QOCAYEV 

Bakı Mühəndislik Universiteti 

Bakı Dövlət Universiteti 

AZƏRBAYCAN 

 

Atomların molekulda rabitələr qırılmamaq şərti ilə bir və ya bir neçə rabitə ətrafında fırlanmasından 

alınan  müxtəlif  düzülüşü  başa  düşür.  Molekulların  konformasiyalarını,  konformasiya  çevrilmələrini, 

kimyəvi reaksiyaların mexanizmi və sürətlərinə təsirini öyrənən elm isə konformasiya analizi adlanır.  

Nanoölçülü şistostatin 5 neyropeptidinin fəaliyət mexanizmini molekulyar səviyyədə izah etmək 

üçün onun konformasiya xüsusiyyətlərinin və fəza quruluşunun öyrənilməsi zəruriyəti yaranmışdır. 

Bizim bu işdə fəza quruluşunu tədqiq etdiyimiz şistostatin 2 (qısa şəkildə Sgs-2) neyropeptidi 5 

amin turşu, yani pentapeptid qalığından ibarətdir, aşağıdakı ardıcıllığa malikdir: CCO-Ala-Tyr-Thr-

Tyr-Val-NH2.  

Kompüterdə  müvafiq  hesablamalar  aparmaq  üçün  Ala-Tyr-Thr-Tyr-Val-NH

2 

pentapeptid 

molekulunu  olduğu  kimi,  yəni  bütün  incəlikləri  ilə  kompüterə  tanıtmaq  lazımdır.  Bu  məqsədlə,  hər 

şeydən əvvəl Ala-Tyr-Thr-Tyr-Val-NH

2 

pentapeptid  molekulunun  kimyəvi  quruluş  sxemində  başdan 

başlayaraq  atomları  müvafiq  qaydada  nömrələmək  lazımdır.  Daha  sonra,  ətrafında  daxili  fırlanma 

mümkün  olan  birqat  kimyəvi  rabitələr  sistemləri  müəyyənləşdirilir.  Bu  rabitələrin  heç  də  hamısı 

ətrafındakı  fırlanmalar  konformasiya  enerjisinin  dəyişməsinə  səbəb  olmur.  Ona  görə  də,  molekula 

daxil  olan  birqat  kimyəi  rabitələrdən  yalnız  ətrafındakı  fırlanmaların  konformasiya  enerjisinin 

dəyişməsinə səbəb olanları seçilərək hesablamalar aparılmışdır. Molekulu tam xarakterizə edən bütün 

kəmiyyətlər  kompüterin  yaddaşına  köçürüldükdən  sonra  müvafiq  proqram  əsasında  hesablamalar 

aparılmışdır.  Tədqiqat  zamanı  kompüterə  uyğun  zəruri  təkliflər  verməklə  bizə  lazım  olan  bütün 

məlumatları – mümkün olan bütün konformasiyaları müəyyən edən daxili fırlanma bucaqları və onlara 

uyğun  gələn  enerjilər,  hər  konformasiyanın  reallaşmasında  rol  oynayan  ayrı-ayrı  növ  enerji  payları, 

istənilən iki atom arasındakı məsafələrin qiyməti, hidrogen rabitələri, onların uzunluqları və enerjiləri, 

əsas  zəncirin  elementləri  arasındakı,  yan  zəncirlər  arasındakı  və  ana  zincirlə  yan  zəncir  arasındakı 

qarşılıqlı təsir enerjiləri, nəhayət lazım olan digər parametrlərin qiymətləri əldə olunmuşdur. 

Aparılan tədqiqatlar nəticəsində əldə olunan ilk məlumat-konformasiyaların enerji intervallarına 

görə paylanmaları cədvəl 1-də göstərilmişdir. 

 Cədvəl 1: Şeyplərə uyğun stabil konformasiyaların enerji intervallarına görə paylanması 

Şeyplər 

 Enerji intervalı E

nisbi 

(kkal/mol) 

0



1 

1



2 

2



3 

3



4 

4



5 



5 

feff 

6 

1 

12 

9 

17 

60 

 effe 

0 

2 

3 

6 

12 

59 

fefe 

1 

1 

9 

6 

6 

61 

fffe 

0 

1 

3 

1 

7 

61 

eeff 

2 

8 

6 

11 

11 

91 

efff 

1 

7 

2 

7 

9 

85 

ffff 

2 

3 

3 

4 

8 

74 

ffef 

0 

1 

1 

2 

11 

81 

feee 

0 

0 

3 

3 

10 

102 

Həmin  cədvəldə  Ala-Tyr-Thr-Tyr-Val-NH

2 

pentapeptid  molekulunun  mümkün  olan  feff,  effe, 

fefe,  fffe,  eeff,  efff,  ffff,  ffef,  feee  şeyplərinə  uyğun  gələn  konformasiyaların  enerjiyə  görə 

paylanmaları  təqdim  olunmuşdur.  Nəzəri  konformasiya  analizi  məsələsinin  mühüm  məqamlarından 

---

II INTERNATIONAL SCIENTIFIC CONFERENCE OF YOUNG RESEARCHERS 

Baku Engineering University  

51  

27-28 April 2018, Baku, Azerbaijan 

biri  də  tədqiq  olunan  peptid  molekulunda  əmələ  gələ biləcək  hidrogen rabitələrinin  müəyyənləşdiril-

məsi, bu rabitələrin uzunluqlarını və enerjisini tapmaqdır. Çünki, peptid molekulunun yerinə yetirdiyi 

bioloji funksiya həm də onun daxilində əmələ gələn hidrogen rabitələri ilə əlaqədardır.  

Əsas zəncirin feff şeypinə mənsub olan RB

2

R

1

R

2

R konformasiyasında 4 növ hidrogen rabitəsinin 

əmələgəlmə imkanı var.  

Hesablamanın  nəticəsini  ümumləşdirərək  demək  olardı  ki,  allatostatin  ailəsinə  olan  bir  çox 

molekullar  kimi  şistostatin  5  (Sgs-AST-5)  molekulunun  fəza  quruluşunun  öyrənilməsi  böyük  maraq 

kəsb etdi. 

Ala-Tyr-Thr-Tyr-Val-NH

2

  pentapeptid  molekulunun  nəzəri  konformasiya  analizinin  mühüm 

məsələlərindən biri də bu molekulun əsas zəncirinin mümkün olan kiçikenerjili 9 şeypindən (feff, effe, 

fefe,  fffe,  eeff,  efff,  ffff,  ffef,  feee  şeypləri)  hər  birinin  konformasiyasını  müəyyənləşdirən  daxili 

fırlanma  bucaqlarının  təyinidir.  Daxili  fırlanma  bucaqlarının  qiyməti  məlum  Ala-Tyr-Thr-Tyr-Val-

NH

2

  pentapeptid  molekulunun  kiçikenerjili  konformasiyalarını  müəyyənləşdirən  ikiüzlü  daxili 

fırlanma  bucaqlarının  qiymətlərini  kompüterdə  modelləşdirməklə  hesablanmışdır.  Alınan  nəticələr 

təhlil edildikdən sonra cədvəl şəklində təqdim edilmişdir. 

Molekulun qlobal konformasiyasının daxil olduğu feff şeypindən başqa digər 8 şeypin (effe, fefe, 

fffe,  eeff,  efff,  ffff,  ffef,  feee  şeypləri)  ən  kiçikenerjili  konformasiyalarının  da  cədvəl  4-də  verilməsi 

təsadüfi deyildir.  

Cədvəl 2: Ala-Tyr-Thr-Tyr-Val-NH

2

 pentapeptid molekulunun daxili fırlanma bucaqları 

Şeyplər 

KonformaSiya 

Amin-

turşular 

İkiüzlü bucaqlar 



 



 



1 



2

 



3

 



 

 

feff 

RB

2

R

1

R

2

R 

Ala 

Tyr 

Thr 

Tyr 

Val 

180 

180 

178 

179 

178 

-87 

-152 

-85 

-134 

-107 

-181 

58 

55 

-59 

180 

- 

88 

180 

91 

180 

- 

179 

175 

179 

179 

-54 

163 

-48 

-56 

-59 

BL

3

R

1

R

1

B 

Ala 

Tyr 

Thr 

Tyr 

Val 

180 

180 

182 

183 

185 

-87 

-152 

-91 

-105 

-119 

-181 

62 

52 

-58 

61 

- 

87 

180 

100 

179 

- 

179 

176 

179 

179 

-53 

168 

-65 

-53 

130 

BL

3

R

1

R

2

R 

Ala 

Tyr 

Thr 

Tyr 

Val 

180 

180 

174 

179 

179 

-87 

-151 

-96 

-115 

-111 

-181 

55 

57 

180 

179 

- 

85 

180 

88 

179 

- 

179 

176 

179 

179 

-54 

154 

-57 

145 

-61 

effe 

 

BR

2

R

1

B

1

R 

Ala 

Tyr 

Thr 

Tyr 

Val 

181 

182 

177 

178 

179 

-105 

-147 

-80 

-104 

-110 

59 

-57 

56 

65 

180 

- 

90 

180 

83 

180 

- 

179 

177 

180 

180 

128 

-59 

-36 

160 

-60 

LR

1

R

1

B

1

R 

Ala 

Tyr 

Thr 

Tyr 

Val 

178 

176 

176 

179 

179 

55 

-122 

-78 

-107 

-110 

-57 

-59 

57 

61 

180 

- 

107 

180 

86 

180 

- 

179 

177 

179 

180 

69 

-56 

-35 

160 

-60 

fefe 

BL

3

R

1

B

1

R 

Ala 

Tyr 

Thr 

Tyr 

Val 

180 

180 

175 

175 

179 

-87 

-152 

-91 

-125 

-109 

-181 

57 

56 

58 

180 

- 

84 

180 

85 

179 

- 

179 

175 

179 

179 

-53 

160 

-61 

157 

-60 

BL

3

R

1

B

3

R 

Ala 

Tyr 

Thr 

Tyr 

Val 

180 

180 

172 

176 

178 

-87 

-152 

-93 

-128 

-109 

-181 

58 

56 

-57 

 179 

- 

84 

180 

92 

179 

- 

179 

175 

179 

180 

-53 

159 

-60 

148 

-60 

fffe 

RR

1

R

2

B

2

R 

Ala 

Tyr 

Thr 

Tyr 

Val 

180 

180 

176 

181 

181 

-87 

-148 

-101 

-111 

-110 

-182 

56 

-57 

180 

 181 

- 

87 

178 

87 

180 

- 

179 

176 

179 

179 

-54 

159 

-54 

151 

-60 

RR

1

R

3

B

3

R 

Ala 

Tyr 

Thr 

Tyr 

Val 

180 

180 

174 

178 

178 

-87 

-149 

-101 

-114 

-108 

-181 

57 

-52 

-57 

 179 

- 

86 

181 

94 

180 

- 

179 

176 

179 

179 

-54 

159 

-54 

151 

-60 

---