International scientific conference of young researchers
Yüklə 36,69 Mb. Pdf görüntüsü
|
- Bu səhifədəki naviqasiya:
- II INTERNATIONAL SCIENTIFIC CONFERENCE OF YOUNG RESEARCHERS Baku Engineering University 48
- Şəkil 1.
- Cədvəl 2.
II INTERNATIONAL SCIENTIFIC CONFERENCE OF YOUNG RESEARCHERS Baku Engineering University 48 27-28 April 2018, Baku, Azerbaijan Tetrapeptidin konformasiya analizinin aparılması ona daxil olan atomlar sayının və birqat kimyəvi rabitələr sayının çox olması ilə əlaqədar mürəkkəbdir. Ona görə də bu məsələni yalnız kompüter vasitəsilə həll etmək mümkündür.
Kompüterdə müvafiq hesablamalar aparmaq üçün Ala-Arg-Pro-Tyr-NH2 tetrapeptid molekulunu olduğu kimi, yəni bütün incəlikləri ilə kompüterə tanıtmaq lazımdır. Bundan sonra ətrafında fırlanma mümkün olan birqat kimyəvi rabitələr müəyyənləşdirilir. Bu rabitələrin heç də hamısı ətrafındakı fırlanmalar konformasiya enerjisinin dəyişməsinə səbəb olmur. Ona görə də bu rabitələrdən yalnız ətrafındakı fırlanmaların konformasiya enerjisinin dəyişməsinə səbəb olanlarını seçmək lazımdır. Molekul tam xarakterizə edən bütün kəmiyyətlər kompüterə veridikdən sonra müvafiq proqram əsasında hesablamalar aparılmışdır. Hazırki tədqiqat işində Şistostatin biomolekulunun Ala-Arg-Pro-Tyr-NH2 tetrapeptid nəzəri konformasiya analizi üsulu ilə fəza quruluşu tədqiqi edilmişdir. Qarşıya qoyulan məsələni həll etmək üçün molekuldaxili bütün növ (Van-der-Vaals, torsiyon, elektrostatik və hidrogen rabitəsi) qarçılıqlı təsirlər nəzərə alınaraq molekulun ümumi enerjisi U=U v.v.
+U tors
+U el.
+U h.r.
Ifadəsi ilə təyin olunmuşdur. Burada 12 6
. ij ij ij ij v q r B r А U
) cos 1 ( 2 1 0 m U U tor , exp 1 2 . .
r n D U r h ij j s e r q q K U 1 . .
kimi təyin olunur. Düsturlardan A ij və B ij –atomların növündən asılı olan parametrlər, U 0 - potensial baryerin hündürlüyü, φ –ikiüzlü bucaq, q,m- molekulun simmetriya elementlərindən asılı olan parametr, D- hidrogen rabitəsinin dissosiasiya enerjisi, r = r-r 0 qarşılıqlı təsirdə olan atomların tarazləq vəziyyətindən etibarən yerdəyişməsi., n- empirik parametrdir.
Nəzəri konformasiya metodunun əsasını molekulun mexaniki modeli təşkil edir. Bu modelə görə molekul cüt-cüt qarşılıqlı təsirdə olan atomlardan ibarətdir. Bu halda molekulun mexaniki modelinə görə atomun elektron-nüvə quruluşu diqqətə alınmır. Şəkil 2 Ala1-Arg2-Pro3-Tyr4-NH 2 tetrapeptid graqmentinin qlobal konformasiyasının fəza quruluşu
II INTERNATIONAL SCIENTIFIC CONFERENCE OF YOUNG RESEARCHERS Baku Engineering University 49 27-28 April 2018, Baku, Azerbaijan E ümumi =-10,95 kkal/mol, E nisbi
=0, şeyp – eef, konformasiya BB 3 BR 3 Tetrapeptid fraqmenti fəza quruluşu Hiper Chem proqramı vasitəsi ilə hesaba buraxılır. Proqramda hər bir amin turşuna uyğun ikiüzlü bucaqlar daxil edilmişdir.
Şəkildə fraqmentin qlobal konformasiyaya uyğun iki üzlü bucaqlar (ω, φ, ψ), həndəsi parametrləri öz əksini tapıb. Apardığımız tədqiqatlar nəticəsində müəyyən olumuşdur ki, Ala-Arg-Pro-Tyr-NH 2 tetrapeptid molekulu ümumiyyətlə quruluşca çevikdir, başqa sözlə onun çoxsaylı kiçikenerjili konformasiyaları mövcuddur. Bunlar içərisində praktik baxımdan ən kiçik enerjili qlobal konformasiya və birbaşa ona ən yaxın enerjili konformasiyalar əhəmiyyət kəsb eddir. Bu səbəbdən məhz həmin konformasiyaların stabilləşməsində enerji payları cədvəl 2-də verilmişdir. Cədvəl 2. Kiçikenerjili konformasiyasının stabilləşməsindəki enerji payları Şeyp Forma Е qey Е ele.st Е tors Е ümumi Е nisbi eee BB 3 BR 3
-10.44 0.42
1.07 -10.95 0 BB 3 BR 2
-8.31 0.43
0.90 -6.98
3.97 LB 3 BB 3
-10.15 0.53
1.23 -8.39
2.56 fee RB 3 BR 2
-9.21 0.86
0.82 -7.53
3.42 RB 3 BR 3
-11.41 0.80
0.95 -9.66
1.29 RB 2 BR 3
-10.34 0.37
1.16 -9.80
1.15 eef LB 1 RB 3
-9.16 0.85
1.68 -10.13
0.32 BB 3 RR 3 -8.61 0.87 1.19
-9.56 1.39
LB 3 RB 3
-9.53 0.73 2.20
-8.60 2.35
fef RB 2 RR 3
-11.19 0.41
1.98 -10.39
0.66 BB 3 RB 2 -9.98 0.45 1.07
-8.47 2.48
RB 2 RB 2
-11.42 0.70 1.12
-9.60 1.35
Alınan nəticələrdən göründüyü kimi, enerjisi -10,95 kkal/mol olan qlobal konformasiya (BB
) eee şeypinə mənsubdur. Qlobal konformasiyanın stabilləşməsində əsas rolu qeyri-valent qarşılıqlı təsirdir. Bu payın miqdarı E q.v.=
-10,44 kkal/mol-dur. Qlobal konformasiyada elektrostatik qarşılıqlı təsirin payı st e E . =0,42 mol kkal , torsiyon enerji payı isə tor E =1,07 kkal/mol -dur. Enerjisinə görə qlobal konformasiyaya ən yaxın konformasiya RB
stabilləşmədə ən çox payı olan qeyri-valent qarşılıqlı təsirdir. Bu payın miqdarı E q.v. =-11,19 kkal/mol - dur. Qalan enerji növlərinin payları st e E . =0,41 kkal/mol, torsiyon enerji payı isə tor E =1,98 kkal/mol – dur, nisbi enerjisi isə E nisbi
=0,66 kkal/mol-dur. Digər konformasiyaların enerjiyə görə paylanması belədir: nisbi enerjisi E nisbi = 0,32 kkal/mol olan LB 1 RB 3 konformasiyası, qeyri-valent enerjisi E q.v. =
e.st =0,85 kkal/mol, torsion enerjisi E tors =1,68 kkal/mol-dur. Apardığımız tədqiqat işinin mühüm məsələlərindən biri də Ala1-Arg2-Pro3-Tyr4-NH 2 tetrapeptid molekulunun əsas zəncirinin mümkün olan kiçikenerjili 4 şeypindən (eee, fee, eef və fef şeypləri) hər birinin konformasiyasını müəyyənləşdirən daxili fırlanma bucaqlarının təyinidir. ƏDƏBIYYAT 1.
Ding Q., Donly B.C., Tobe S.S., Bendena W.G. "Comparision of the allatostatin neuropeptide precursors in the distantly related cockroaches Periplaneta Americana and Diploptera Punctata". Eur. J. Biochem., 1995, v.234, No.3, p.737-746 2.
Попов Е.М. "Структурная организация белков" М., Наука, 1989, 352с. 3.
Popov E.M. "Quantitative approach to conformations of proteins" //Int. J. Quantum Chem., 1979, 16, p.707-737 4.
Momany F.A., McGuire R.F., Burgess A.W., Scheraga H.A. “Energy parameters in polypeptides: Geometric parameters, partial atomic charges, nonbonded interaction for naturally occuring amino acid” //Phys. Chem., 1975,v.79, p.2361-2381 5.
IUPAC-IUB Commision on Biochemical Nomenclature Abbreviations and Symbols for Description of Conformation of Polypeptide Chains //Pure Applied Chem., 1974, v.40, p.291-308 Yüklə 36,69 Mb. Dostları ilə paylaş:
|