International scientific conference of young researchers

II INTERNATIONAL SCIENTIFIC CONFERENCE OF YOUNG RESEARCHERS 

Baku Engineering University  

53  

27-28 April 2018, Baku, Azerbaijan 

olan  xüsusi  “STRUCTURE”  proqramı  vasitəsilə  təyin  etdiyimiz  daxili  fırlanma  bucaqlarına  əsasən 

Ala-Tyr-Thr-Tyr-Val-NH

2

  pentapeptid  molekuluna  daxil  olan  bütün  atomların  fəza  koordinatlarını 

təyin  etmək  olur.  Məhz  bu  səbəbdən  biz  Ala-Tyr-Thr-Tyr-Val-NH

2

  pentapeptid  molekulunun  fəza 

quruluşunu təyin etmək üçün daxili fırlanma bucaqların təyin etmişııiıık. 

 

ƏDƏBİYYAT 

1.

 

Veelaert  D,  B.Devreese,  et  al.  “Isolation  and  characterization  of  eight  myoinhibiting  peptides  from  the  desert  locust, 

Schistocerca gregaria: New members of the cockroach allatosatin family”. Molecular and Cellular Endocriniligy. 2005, 

122(2): 183-190. 

2.

 

Stay  B.,  Fairbairn  S.,  Yu  C.G.  "Role  of  allatostatins  in  the  regulation  of  juvenile  hormone  synthesis"  //Arch.  Insect. 

Biochem. Physiol., 1996, v.32, N.3-4, p.287-297  

3.

 

 Ding  Q.,  Donly  B.C.,  Tobe  S.S.,  Bendena  W.G.  "Comparision  of  the  allatostatin  neuropeptide  precursors  in  the 

distantly  related  cockroaches  Periplaneta  Americana  and  Diploptera  Punctata".  Eur.  J.  Biochem.,  1995,  v.234,  No.3, 

p.737-746  

4.

 

Попов Е.М. "Структурная организация белков" М., Наука, 1989, 352с. 

5.

 

Popov E.M. "Quantitative approach to conformations of proteins" //Int. J. Quantum Chem., 1979, 16, p.707-737  

6.

 

Momany  F.A.,  McGuire  R.F.,  Burgess  A.W.,  Scheraga  H.A.  “Energy  parameters  in  polypeptides:  Geometric 

parameters, partial atomic charges, nonbonded interaction for naturally occuring amino acid” //Phys. Chem., 1975,v.79, 

p.2361-2381 

7.

 

IUPAC-IUB Commision on Biochemical Nomenclature  Abbreviations and Symbols  for Description of Conformation 

of Polypeptide Chains //Pure Applied Chem., 1974, v.40, p.291-308 

 

 

 

GLU-GLY-ARG-NH

2

 TRIPEPTID FRAQMENTININ FƏZA QURULUŞU 

 

Aydan BAĞIROVA 

Bakı Dövlət Universiteti 

[e-mail] 

AZƏRBAYCAN  

 

Ülkər AĞAYEVA 

Bakı Dövlət Universiteti 

 [e-mail] 

AZƏRBAYCAN 

 

Niftalı QOCAYEV 

Bakı Mühəndislik Universiteti 

Bakı Dövlət Universiteti 

AZƏRBAYCAN 

 

Canlı organizmlərdə baş verən bütün proseslər ən azı 2 biomolekulun qarşılıqlı təsiri ilə baş verir. 

Bu proseslərin mexanizmini öyrənmək və onların gedişini idarə etmək üçün bioloji molekulların fəza 

quruluşlarını  və  onların  dəyişmə  imkanlarını  müəyyən  etmək  molekulyar  biofizika  qarşısında  duran 

mühüm məsələlərdən biridir. 

Bildiyimiz kimi, peptidlər bioloji fəal birləşmələr olmaqla yanaşı, canlı organizmlərdə baş verən 

biokimyəvi  proseslərdə  mühüm  rol  oynayırlar.  Peptid  molekulların  böyük  bir  qrupunu  sinir 

hüceyrələri  tərəfindən  sintez  edilən  neyropeptidlər  təşkil  edir.  Belə  tədqiqatlar  təbii  neyropeptidlərin 

quruluşları  ilə  funksiyaları  arasında  qarşılıqlı  təsitləri  müəyyən  etməyə  imkan  verir.  Bundan  başqa, 

peptidlərin ingibiləşmə xassələrinin molekulyar mexanizmlərinin öyrənilməsi tədqiqatların ən vacib və 

perspektiv  istiqamətlərdən  biri  olmaqla  yanaşı,  bu  tədqiqatlar  əsasında  təbii  analoqlara  müqaisədə 

daha effektiv birləşmələrin sintezi üçün geniş imkanlar açır. 

Bioloji  molekulların  fəza  quruluşu  iki  üsulla  –  təcrübi  və  nəzəri  üsullarla  öyrənilir.  Təcrübi 

üsullardan  ən  önəmlisi  rentgen-quruluş  analiz  üsuludur.  Bu  üsulla  yalnız  kristal  halında  olan 

maddələrin fəza quruluşunu tədqiq etmək mümkündür. Bioloji molekulların böyük əksəriyyəti kristal 

halında ola bilmədiyinə görə onların quruluşlarını rentgen-quruluş analiz üsulu ilə öyrənmək mümkün 

deyildir. 

Orta məktəb dərsliklərindən məlum olduğu kimi, radikalında bir və ya neçə hidrogen atomlarının 

NH

2

 amin qrupuilə əvəz olunması nəticəsində meydana gələn üzvü turşulara aminturşular deyilir. 

---

II INTERNATIONAL SCIENTIFIC CONFERENCE OF YOUNG RESEARCHERS 

Baku Engineering University  

54  

27-28 April 2018, Baku, Azerbaijan 

Şəkil 1: Amin turşularının kimyəvi quruluşu belədir: 

 

 

Amin  turşularının  iştirak  etdiyi  fiziki-kinyəvi  reaksiyalar  və  onların  müxtəlifliyi  onun  tərkibinə 

daxil olan NH2 amin qrupundan, turş COOH karboksil qrupundan, karbon atomunun R hərifi ilə işarə 

olunmuş  atomlar  qrupundan  (radikaldan)  asılıdır.Radikal  aminturşusunun  yan  zəncirini  təşkil  edir. 

Amin turşularının bir-birindən məhz öz radikalına görə fərglənir. 

Hazırki  tədqiqat  işində  Şistostatin  biomolekulunun  Glu-Gly-Arg-Met-NH

2

  tetrapeptid 

fraqmentinin nəzəri konformasiya analizi üsulu ilə fəza quruluşları tədqiqi edilmişdir. Qarşıya qoyulan 

məsələni həll etmək üçün molekuldaxili bütün növ (Van-der-Vaals, torsiyon, elektrostatik və hidrogen 

rabitəsi) qarçılıqlı təsirlər nəzərə alınaraq molekulun ümumi enerjisi  

U=U

v.v.

+U

tors

+U

el.

+U

h.r.

 

Ifadəsi ilə təyin olunmuşdur. Burada 

12

6

.

.











ij

ij

ij

ij

v

q

r

B

r

А

U

 

)

cos

1

(

2

1

0



m

U

U

tor





 









,

exp

1

2

.

.

D

r

n

D

U

r

h











 

ij

j

s

e

r

q

q

K

U







1

.

.

 

kimi  təyin  olunur.  Düsturlardan  A

ij

  və  B

ij

  –atomların  növündən  asılı  olan  parametrlər,  U

0

- 

potensial  baryerin  hündürlüyü,  φ  –ikiüzlü  bucaq,  q,m-  molekulun  simmetriya  elementlərindən  asılı 

olan parametr, D- hidrogen rabitəsinin dissosiasiya enerjisi, 



r = r-r

0

 qarşılıqlı təsirdə olan atomların 

tarazləq vəziyyətindən etibarən yerdəyişməsi., n- empirik parametrdir. 

Tədqiqat  zamanı  kompüterə  müxtəlif  təkliflər  verməklə  bizə  lazım  olan  bütün  məlumatları  – 

mümkün olan bütün konformasiyaları müəyyən edən daxili fırlanma bucaqları və onlara uyğun gələn 

enerjilər,  hər  konformasiyanın  reallaşmasında  rol  oynayan  ayrı-ayrı  növ  enerji  payları,  istənilən  iki 

atom  arasındakı  məsafələrin  qiyməti,  hidrogen  rabitələri,  onların  uzunluqları  və  enerjiləri,  əsas 

zəncirin elementləri arasındakı, yan zəncirlər arasındakı və ana zəncirlə yan zəncir arasındakı qarşılıqlı 

təsir enerjiləri, nəhayət lazım olan digər parametrlərin qiymətlərini əldə emişik. 

 

Tədqiqat nəticəsində əldə etdiyimiz ilk məlumat 1-ci cədvəldə göstərilmişdir.  

 

Cədvəl 1: Şeyplərə görə paylanma 

Şeyp 

Enerji intervalı 

)

(

mol

kkal

E

nisbi

 

0-1 

1-2 

2-3 

3-4 

4-5 



5 

ее 

4 

0 

6 

0 

0 

6 

fe 

5 

10 

0 

0 

5 

4 

ef 

2 

2 

3 

3 

0 

2 

ff 

1 

1 

5 

4 

3 

1 

 

Həmin cədvəldə Glu-Gly-Arg-NH2 tripeptid molekulunun mümkün olan ee, fe, ef, ff şeyplərinin 

enerjiyə  görə  paylanmaları  təqdim  olunmuşdur.  Göründüyü  kimi,  əsas  zəncirin  açıq  şeypinə  uyğun 

gələn  ee  şeypinin  16  konformasiyasının  enerjiləri  0-5  kkal/mol  intervalına  düşür,  fe  şeypinin  26 

konformasiyasının  enerjiləri  0-5  kkal/mol  intervalına  düşür,  ef  şeypinin  12  konformasiyasının 

---