Microsoft Word Ksi\271\277ka abstrakt\363w doc

 
 
 
 
 
 
 
XIV
h
 International Conference on Molecular Spectroscopy, Białka Tatrzańska 2017
 
76 
T2: O–8 
Impact of transcranial electric stimulation on molecular and elemental 
components in the brains of rats addicted to high-caloric nutrients – the 
study by infrared and synchrotron X-ray imaging spectroscopies 
 
Agata Ziomber
1
, Artur D. Surówka
2
, Mateusz Czyżycki
2,3
, Alessandro Migliori
3
, 
Magdalena Szczerbowska-Boruchowska
2
 
 
1 
Chair of Pathophysiology, Faculty of Medicine, Jagiellonian University Medical College, Czysta 18, 
31-121 Krakow, Poland 
2 
Faculty of Physics and Applied Computer Science, AGH University of Science and Technology, 
al. A. Mickiewicza 30, 30-059 Krakow, Poland, email: [e-mail] 
3 
International Atomic Energy Agency (IAEA), Vienna, Austria and ELETTRA Sincrotrone Trieste, 
Basovizza, Italy 
 
 
A  high-caloric  diet  is  now  considered  as  one  of  the  most  significant  risk  factors  for 
developing  serious  lifestyle  cardiovascular  and  neurological  diseases.  It  is  surmised  that 
overnutrition  may  overbalance  the  electric  activity  in  the  brain  areas  triggering  appetite  and 
craving, gradually leading to  food addiction and finally  obesity [1]. In order to understand the 
impact  of  the  high-caloric  diet  on  brain  activity,  the  interplay  between  changes  in  molecular 
components  and  metal  ions  must  be  studied  in  the  brain  areas  particularly  affected  by  food 
addiction [2]. In our study,  we  aimed  at showing,  whether  or  not,  impacting the  brain  electric 
activity  by  transcranial  direct  current  brain  stimulation  (tDCS)  has  any  behavioral  and 
biochemical effects on lipid, protein secondary structure and levels of metal ions [3]. For doing 
so, thin brain tissue sections were taken from electrically- and sham-stimulated rats on a high-
caloric diet. The samples were raster-scanned with current state-of-the-art modern molecular and 
elemental micro-imaging modalities: Fourier transform infrared and vacuum-based synchrotron 
X-ray  fluorescence  (ELETTRA  synchrotron  facility  in  Trieste,  Italy)  spectroscopies.  The 
contribution  will  aim  at  outlining  the  details  of  our  unique  brain  stimulation  procedure,  and 
comparing the most striking molecular and elemental changes invoked in the appetite-triggering 
brain areas of obese rats. It will be demonstrated that the clinical efficacy of anodal-type tDCS 
has a stronger impact on the brain by altering the surface masses of the metal ions such as Na
+
, 
K
+
, and Cl
–
. Perturbation in major molecular components will be shown to correlate with metal 
ions.  The  study,  although  preliminary,  demonstrates  that  by  stimulating  the  brains  of  rats 
addicted  to  high-caloric  diet,  the  feeding  behavior  can  be  significantly  changed,  resulting  in 
decreased appetite and craving. Therefore, our brain stimulation method paves the way for the 
novel treatments for challenging the most common metabolic syndromes causing overnutrition 
and obesity. 
 
Keywords: brain stimulation, obesity, Fourier transform infrared spectroscopy, synchrotron X-ray fluorescence 
 
Acknowledgments 
This  work  was  supported  by  the  National  Science  Centre  Poland,  grant  number  DEC-
2013/09/B/NZ4/02539. We would also thank ELETTRA Sincrotrone Trieste (Italy) for beamtime provision. 
 
References  
[1]  N. Hariri, L., Thibault, Nutr. Res. Rev. 23 (2010) 270. 
[2]  S.J. Brooks, et al., PLoS One. 8 (2013) e60393. 
[3]  D. Liebetanz, et al. Epilepsia. 47 (2006) 1216. 
 
 
 

---

 
 
 
 
 
 
 
XIV
h
 International Conference on Molecular Spectroscopy, Białka Tatrzańska 2017
 
 
77
T2: O–9 
Spectral demonstration of structural transitions in albumins 
 
Svetlana Tankovskaia
1
, Karina Abrosimova
1
, and Sofia Paston
1
 
 
1 
Department of Molecular Biophysics and Polymer Physics, Faculty of Physics, Saint-Petersburg 
State University, Ulyanovskaya, 3, St.Petersburg 198504, e-mail: [e-mail] 
 
 
Proteins  functions  are  determined  by  their  structure.  Environmental  conditions,  chain 
modifications, interaction with co-factors and ligands caused changes in proteins structure and 
activity. The development of new approaches to experimental analysis of protein structure and 
dynamics continues incessantly. In the present study the different spectral techniques (FTIR, UV 
and  fluorescent  spectroscopy)  and  zeta  potential  measurements  are  used  to  reveal  structural 
transitions  in  human  serum  albumin  (HSA)  and  ovalbumin  (OVA)  during  the  changes  in  pH, 
and also electrolyte and aliphatic alcohols content in solution. 
 
IR  spectroscopy  is  a  very  sensitive  method  for  proteins  secondary  structure  analysis.  To 
determine  the  percentage  of  α-helix,  β-sheets,  β-turns,  random  regions  and  intermolecular 
bindings in HSA and OVA we applied the decomposition of Amid I band (1700–1600 cm
–1
) in 
the proteins IR spectra [1]. Spatial organization of protein globule affects the distance between 
amino  acid  residues  and  their  accessibility  for  the  solvent.  Both  these  factors  manifest  in 
electronic  absorption  and  fluorescent  spectra  of  the  protein.  Protonation  and  deprotonation  of 
amino acids side groups at pH variation lead to “native state – molten globule” transition of the 
protein,  when  chromophores  Tyr  and  Trp  become  available  for  contact  with  the  solvent,  that 
shifts protein absorption and emission spectra. Comparing the results of titration curves, spectral 
parameters,  zeta  potential  and  secondary  structure  data  enable  the  researcher  understand  what 
kind of structural changes take place in different conditions. Native states of studied albumins 
occur in the vicinity of their isoelectric point and distinguish maximum content of α-helices and 
partial  aggregation  of protein  molecules.  In the  presence  of  electrolyte (NaCl) the  aggregation 
decreases. Aliphatic alcohols destabilize the native state of albumins. 
 
Keywords: albumins; FTIR spectroscopy; UV spectroscopy; fluorescence; zeta potential  
 
Acknowledgment 
A  part  of  this  work  was  performed  using  the  equipment  of  the  Centre  for  Optical  and  Laser  Materials 
Research (COLMR), St. Petersburg State University.  
This work was supported by the RFBR, project no. 15-08-06876 and SPbSU (11.37.290.2015). 
 
References  
[1]  J. Kong, Sh. Yu, Acta Biochimica et Biophysica Sinica 39 (2007) 549. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 

---