Microsoft Word Ksi\271\277ka abstrakt\363w doc



Yüklə 20,03 Mb.
Pdf görüntüsü
səhifə38/173
tarix17.11.2018
ölçüsü20,03 Mb.
#80416
1   ...   34   35   36   37   38   39   40   41   ...   173

 
 
 
 
 
 
 
XIV
h
 International Conference on Molecular Spectroscopy, Białka Tatrzańska 2017
 
80 
T2: O–12 
Comparative study of binding interactions between porphyrin 
systems and aromatic compounds of biological importance 
by multiple spectroscopic techniques 
 
Magdalena Makarska-Białokoz

 

Faculty of Chemistry, Maria Curie-Sklodowska University, M. Curie-Sklodowska Sq. 2, 20-031 
Lublin, Poland, e-mail: makarska@hektor.umcs.lublin.pl 
 
 
The specific spectroscopic and redox properties of porphyrin systems, especially their high ability 
to  emit  fluorescence,  predestine  this  class  of  compounds  to  fulfill  the  role  of  sensors  during 
interacting  with  different  biologically  active  substances.  Monitoring  of  binding  interactions  in  the 
systems  porphyrin-biologically  active  compound  is  a  key  question  not  only  in  the  field  of 
physiological functions of life organisms, but also in environmental protection, notably in the light of 
the rapidly growing drug consumption and concurrently the production of drug effluents. 
 
Not  always  beneficial  action  of  the  compounds  mentioned  above  on  natural  porphyrin  systems 
(e.g.  chlorophyll),  induces  to  further  studies,  with  commercially  available  porphyrins  as  the  model 
systems.  Therefore  the  binding  process  between  several  water-soluble  porphyrins  (4,4’,4’’,4’’’-
(21H,23H-porphine-5,10,15,20-tetrayl)tetrakis-(benzoic 
acid), 
5,10,15,20-tetrakis 
(4-
sulfonatophenyl)-21H,23H-porphine,  5,10,15,20-tetrakis[4-(trimethylammonio)phenyl]-21H,  23H-
porphine tetra-p-tosylate, 5,10,15,20-tetrakis(1-methyl-4-pyridyl)-21H,23H-porphine tetra-p-tosylate, 
the  Cu(II)  complexes  of  H
2
TTMePP  and  H
2
TMePyP),  as  well  as  chlorophyll  a,  and  a  series  of 
biologically  active  compounds,  such  as  caffeine  [1],  guanine  [2,3],  theophylline,  theobromine, 
xanthine  [4],  uric  acid  and  its  sodium  salt  [5],  has  been  studied  in  different  aqueous  solutions 
analysing  their  absorption and  steady-state fluorescence  spectra. The fluorescence lifetimes  and  the 
quantum yields of the porphyrins examined were also established. The comparison of the binding (K
a

and fluorescence quenching (K
SV
) constants for all the systems studied was presented. The magnitude 
of  K
a
  and  K
SV
  values  for  particular  quenchers  decreases  in  a  series:  uric  acid>guanine>caffeine> 
theophylline>theobromine>xanthine.  Within  methylxanthines  the  manner  and  magnitude  of 
quenching depend on the number and position of –CH
3
 groups of particular xanthine compounds. 
 
The  porphyrin  fluorescence  quenching  can  be  explain  by  the  process  of  the  photoinduced 
intermolecular  electron  transfer  from  aromatic  compound  to  the  center  of  the  porphyrin  molecule, 
playing the role of the binding site. Calculated parameters suggest that in all the systems studied there 
are obviously characters of static quenching, as a consequence of the π-π-stacked non-covalent and 
non-fluorescent complexes  formation between  porphyrins and interacting compounds,  accompanied 
simultaneously  by  the  additional  specific  binding  interactions,  proceeding  in  all  probability  in  the 
aftermath  of  the  existence  of  different  forms  of  the  fluorophore (porphyrin),  which  do  not  have  an 
identical  accessibility  to  the  quencher.  The  formation  of  different  porphyrin  forms  depends  on  the 
conditions of the microenvironment in the particular systems. 
 
Presented  results  can  be  valuable  for  designing  of  new  fluorescent  porphyrin  chemosensors  or 
monitoring of drug traces in aqueous solutions. The obtained outcomes have as well the toxicological 
and  medical importance, providing insight into  the  interactions of  the  water-soluble porphyrin with 
biologically active substances.
 
 
Keywords: Porphyrins; Methylxanthines; Guanine; Uric acid  
 
Acknowledgment 
The  research  was  carried  out  with  the  equipment  purchased  thanks  to  the  financial  support  of  the  European 
Regional Development Fund in the framework of the Operational Program Development of Eastern Poland 2007-
2013 (Contract No. POPW 01.03.00-06-017/09). 
 
References  
[1]  M. Makarska-Białokoz, J. Fluoresc. 22 (2012) 1521. 
[2]  M. Makarska-Białokoz, Cent. Eur. J. Chem. 11 (2013) 1360. 
[3]  M. Makarska-Białokoz, J. Lumin. 147 (2014) 27. 
[4]  M. Makarska-Białokoz, J. Mol. Struct. 1081 (2015) 224. 
[5]  M. Makarska-Białokoz, P. Borowski, J. Lumin. 160 (2015) 110.
 


 
 
 
 
 
 
 
XIV
h
 International Conference on Molecular Spectroscopy, Białka Tatrzańska 2017
 
 
81
T2: O–13 
The C-O vibrational frequency as a measure of the protein electric field 
in carbonmonoxy heme proteins 
 
Aleksander Gorski
1
, and Solomon S. Stavrov
2
 
 

Institute of Physical Chemistry, Polish Academy of Sciences, Kasprzaka 44/52, 01-224 Warsaw, 
Poland 

Sackler Institute of Molecular Medicine, Department of Human Molecular Genetics and 
Biochemistry, Sackler Faculty of Medicine, Tel Aviv University, Tel Aviv, Israel, 
e-mail: stavrov@post.tau.ac.il 
 
 
In  carbonmonoxy  heme  proteins  (HPs)  protein  electric  field  (PEF)  was  shown  to  strongly 
affect vibrational frequency (ν
CO
) of carbon monoxide (CO) molecule coordinated by the heme 
iron of HPs [1, 2].  
 
The  dependence  of  ν
CO
  on the  protein  dynamics  is  studied  using  ultrafast two-dimensional 
infrared vibrational echo spectroscopy. To interpret the experimental results it was assumed that 
ν
CO
 linearly depends on the electric field on CO (Stark effect). However, this approach failed to 
describe the protein dynamics of carbonmonoxy myoglobin. 
 
On the other hand, earlier the effect of different charges located at different positions  with 
respect  to  heme-porphin-imidazole-CO  complex  on  ν
CO
  was  computed  [1,  2].  The  results  of 
these studies show that in case of charges located in non-axial positions the ν
CO
 change cannot 
be described in terms of the Stark-effect. ν
CO
 linearly depends on the electric filed on CO in the 
case of axial charges, however the coefficients of the linear dependence for distal and proximal 
charges are very different. Consequently the Stark-effect approach to the problem is limited to 
the case of changing or moving axial charges located on one side of the porphyrin ring.  
 
Fig. 1. Active center of carbonmonoxy myoglobin [3]. 
 
 
Such a dependence is studied by DFT computing of the effect of different sub-structures of 
the  distal  histidine  observed  in  X-ray  studies  (Fig.  1)  on  ν
CO
.  It  is  shown  that  ν
CO
  is  very 
sensitive to the distal environment, and, in particular, the observed different X-ray sub-structures 
correspond to the A
0
, A
1
, and A
3
 conformational substates 
 
Keywords: protein dynamics, myoglobin, quantum chemistry 
 
Acknowledgment 
This work was supported European Union’s Horizon 2020 research and innovation programme under grant 
agreement No 645628 
 
References 
[1]  B. Kushkuley, S.S. Stavrov, Biophys. J. 70 (1996) 1214. 
[2]  B. Kushkuley, S.S. Stavrov, Biophys. J. 72 (1997) 899. 
[3]  J. Vojtechovsky, K. Chu, J. Berendzen, R.M. Sweet, I. Schlichting, Biophys. J. 77 (1999) 2153. 
 


Yüklə 20,03 Mb.

Dostları ilə paylaş:
1   ...   34   35   36   37   38   39   40   41   ...   173




Verilənlər bazası müəlliflik hüququ ilə müdafiə olunur ©genderi.org 2024
rəhbərliyinə müraciət

    Ana səhifə