N. M. Yusifov, K. Ş. DaşDƏMİrov


 Fermentlərin quruluşu və kimyəvi təbiəti



Yüklə 2,8 Kb.
Pdf görüntüsü
səhifə32/107
tarix17.01.2018
ölçüsü2,8 Kb.
#21039
1   ...   28   29   30   31   32   33   34   35   ...   107

124 
 
5.2 Fermentlərin quruluşu və kimyəvi təbiəti

 
Bütün fermentlər qlobulyar zülallar tipinə aitdir. 
1963-cü ildə ribonukleazanın və lizasomun, 1964-cü ildə isə 
α─ximotripsinin birinci quruluşu (aminturşu ardıcıllığı) müəyyən 
olundu.  1965-ci  ildə  rentgenostruktur  analiz  üsulu  ilə  lizosimin 
üçüncü quruluşu açıldı.  
 
 
 
Kimyəvi  təbiətlərinə  görə  fermentlər  2  qurupa:  birkompo-
nentli və ikikomponentli fermentlərə bölünür. Birkomponentli fer-
mentlər yalnız sadə zülallardan ibarətdir. İkikomponentli ferment-
lər isə sadə zülallarla zülal təbiətli olmayan birləşmələrdən əmələ 
gəlir.  
Zülal  təbiətli  olmayan  maddələrə  (kofaktorlarla)  vitaminlər 
(məsələn:B
1
; B
2
; B
6
; B
12
; PP və s.), müxtəlif metallar (sink, dəmir, 
molibden,  mis  və  s.),  nukleotidlər  adinozin  üç  fosfat,  adenozin-
difosfat,  uridinüçfosfat,  uridindifosfatqilikoza,  quanozindifosfat-
mannoza və s.) birləşmələr aiddir. Bunlar termostabildir. 


125 
 
 
 
Fermentin zülal hissəsinə apoferment, zülal olmayan hissə-
sinə  koferment  deyilir.  Koferment  üzvi  kofaktordur.  Sononcu 
zülalla  kovalent  rabitə  ilə  birləşdikdə  prostetik  qrup  da  adlanır. 
Koferment fermentə fəallıq, apoferment isə spesfiklik verir. Məsə-
lən, karboksilazanın kofermenti tiaminpirofosfat olub, kokarboksi-
laza da adlanır. 
Kobalamin fermentlərinin  kofermentləri  B
12
 vitamininin  tö-
rəmələridir.  Piruvatkarboksilazanın  (piroüzüm  turşusunu  oksalat-
sirkə turşusuna çevirir) kofermenti biotindir. 
Kofermentə apofermentlə birlikdə  xloferment (yunanca tam 
deməkdir) deyilir. 
Birkomponentli  fermentlərə  hidrolazaları,  ikikomponentli 
fermentlərə isə oksidoreduktazaları misal göstərmək olar. 
Hazırda  müəyyən  edilmişdir  ki,  eyni  təsirə  malik  olub, 
fiziki-kimyəvi  və  qeyri  xassələri  ilə  (elrktroforetik  hərəkətliyinə, 
kinetik  xassələrinə,  inqibitorlara,  aktivatorlara  münasibətinə, 
aminturşu  tərkibinə  və  s.  görə)  fərqlənən  fermentlər  də  vardır. 
Bunlara izofermentlər (izoenzimlər) və ya  izozimlər də deyilir. 


126 
 
İzofermentlər  ayrı-ayrı  fermentlərin  formalarıdır.  Müxtəlif 
bioloji  materiyallarda  50-yə  yaxın  fermentin  izozimləri  müəyyən 
edilmişdir.  Bunlardan  laktatdehidrogenazanı,  fosfatazanı,  estera-
zanı, aminotransferazanı, leysinaminopeptidazanı və s. göstərmək 
olar. Laktatdehidrogenazanın 5─forması, izofermenti (LD
1─5
) bəl-
lidir.  Bunların  hamısının  molekul  kütləsi  134000-ə  yaxındır. 
Tərkiblərində  hər  birinin  molekul  kütləsi  33500  olan  dörd 
polipeptid  zənciri  (subvahid)  vardır.  Bu  polipeptid  zəncirləri  iki 
tipdə olur. Onlardan biri M (ingilis dilində əzələ deməkdir), digəri 
H  (ingiscə  ürəkdə  sözündəndir)  zənciri  adlanır.  Bu  zəncirlərdən 
laktatdehidrogenazanın  müxtəlif  formaları  (LD
1
;  LD
2
;
 
LD
3
;  LD
4
 
və  LD
5
)  əmələ  gəlir.  Bunlardan  bir  4  M  (M
4
  və  ya  LD
5
)  zənci-
rindən, digər üç M və bir H (M
3
H) zəncirindən, üçüncüsü iki M və 
H (M
2
H
2
) zəncirindən, dördüncüsü bir M və üç H (MH
3
) zəncirin-
dən, beşincisi isə yalnız dörd H (H
4
 və ya LD
1
) zəncirindən əmələ 
gəlmişdir.  Bu  polipeptid  zəncirləri  aminturşu  tərkiblərinə  görə 
fərqlənir və təklikdə fermentetiv fəallıqları yoxdur.  
M
4
 və M
2
H izofermentləri əsas enerji mənbəyi qlükoliz olan 
toxumalarda (ağ skelet əzələlərində, embrion tozumalarında), 
MH
3
 
və H
4
 isə aerob mübadilə ilə xarekterlənən toxumalarda çox olur.
 
İzofermentlər molekullarının quruluşuna və müxtəlif orqan-
larda  miqdarlğına  görə  də  fərqlənir.  Bütün  orqanlarda  laktat- 
dehidrogenazadan  ən  çox  M
4
  forması  vardır.  Güman  edilir  ki, 
hüceyrələrdə  nəinki  izofermentlər,  hətta  zülallar  da  müxtəlif 
formalarda  ola  bilər.  Odur  ki,  bu  məsələlərin  tədqiqinin  hüceyrə 
diferensasiyasının və morfogenezinin molekulyar əsaslarının öyrə-
nilməsində də çox böyük əhəmiyyəti vardır.  
Fermentlərin  bəzi  növləri  birlikdə  kompleks  əmələ  gətirir, 
multienzimlər  adlanır-bu  növ  fermentlər  eyni  zamanda  ardıcıl  bir 
neçə  biokimyəvi  reaksiyanı  kataliz  edir.  Ferment  kompleksi 


127 
 
adlanan üç növ fermentdən təşkil olunmuş multifermentim mole-
kul  kütləsi  4.500.000  Daltondur,  piroüzüm  turşusunun  oksidləş-
məsini və dekarboksizləşməsinin kataliz edir.  
Son zamanların tədqiqatları göstərir ki, RNT-nin bəzi növlə-
ri  zülallarla  əlaqəli  şəkildə  katalitik  funkisiya  daşıyırlar.  Bunlar 
ribozimlər  adlanır.  Ribozimlər-pepdid  rabitəsinin  hidrolizini, 
sintezini,  polinukleotidlərin  fosfoefirləşməsini,  mononukleotid-
lərin  polimerləşməsini  sürətləndirir.  Ribozimlərin  katalitik  aktiv-
liyə malik olan əsas 12-13 oliqonukleotid olan hissəsidir ki, bunlar 
minozimlər  adlanır.  Ribozimlərdə  ribonukleotidlərin  dezoksiribo-
nukleotidlərlə əvəz olunması nəticəsində hibrid quruluşlu-nukleo-
zimlər alınır. Nukleozimlərin aktivliyi ribozimlərdən üstündür.  
Ribozimlərin  və  nukleozimlərin  yeni  növlərinin  sintezi 
biokatalizatorların  evalyusiyasının  başlanğıcı  olacaq  və  gələcək 
nəslin sağlam inkişafını təmin edəcəkdir. 
 
 
 
5.3 Fermentlərin təsnifatı və nomenklaturası.
 
 
Adətən, hər bir fermenti adlandırmaq üçün onun təsir göstər-
diyi  substratın  adının  sonuna“aza”şəkilçisi  əlavə  edilir.  Lakin 
bütün  fermentləri  bu  cür  adlandırmaqla,  onları  bir-birindən  fərq-
ləndirmək  mümkün  deyil,  çünki  çox  zaman  bir  substrat  müxtəlif  
fermentlərin  təsiri  altında  bir-birindən  əsaslı  surətdə  fərqlənən 
kimyəvi  çevrilmələrə  uğraya  bilir.  Bununla  əlaqədar  olaraq,  bir 
sıra hallarda fermentə müəyyən ad verilərkən onun təsir xüsusiy-
yətini  də  nəzərə  alırlar  (laktatdehidrogenaza,  suksinatdehidroge-
naza  və  s.).  Bununla  əlaqədar,  fermentlərin  adlandırılmasında 
qeyri-mütəşəkkillik meydana çıxır. Bəzi hallarda eyni bir fermen-


Yüklə 2,8 Kb.

Dostları ilə paylaş:
1   ...   28   29   30   31   32   33   34   35   ...   107




Verilənlər bazası müəlliflik hüququ ilə müdafiə olunur ©genderi.org 2024
rəhbərliyinə müraciət

    Ana səhifə