8-ma'ruza mavzu. Fermentlar, ularning tuzilishi. Fermentlarning ta’sir qilish mexanizmi. Reja

8-ma'ruza mavzu. Fermentlar, ularning tuzilishi. Fermentlarning ta’sir qilish mexanizmi.
Reja:
8.1. Fermentlarning kimyoviy tabiati.
8.2. Fermentlarning ta’sir etish mexanizm.
8.3. Fermentning o‘ziga xos xususiyati
8.1. Fermentlarning kimyoviy tabiati.
Oqsillarning molekular tuzilishi qanday bo‘lsa, fermentlarning kimyoviy tarkibi ham xuddi shunday tuzilishga xosdir. Fermentlar aksariyat, uchlamchi va to‘rtlamchi strukturaga ega bo‘lgan globulyar oqsillardir. Ular tarkibi bo‘yicha ikki guruhga: bir va ikki komponentli, ya’ni oddiy va murakkab oqsillardan bo‘lgan fermentlarga bo‘linadi. Oddiy yoki bir komponentli fermentlar oqsildan iborat, ikki komponentli yoki murakkab fermentlar oqsil bilan bir qatorda oqsil bo‘lmagan qismlardan iborat. Ikki komponentli fermentlarda qo‘shimcha prostetik guruh rolini vitaminlar, ularning hosilalari koenzim A, NAD, glyutation-HS, nukleotid, ularning hosilalari va mikroelement ionlari kiradi. Fermentlardagi qo‘shimcha qismlarni kofermentlar deb nomlanadi. Oqsil qism-apoferment-feron, ikkalasi birgalikda xoloferment deyiladi. Murakkab fermentlardagi apoferment va kofermentlar bir-birlaridan ajratilsa, ularning faolligi yo‘qoladi.
Fermentlardagi oqsil qismi-apoferment reaksiya spesifikligini ta’minlaydi, koferment esa reaksiyani amalga oshirishda ishtirok etadi. Fermentlar molekulasi bitta, ikkita yoki undan ortiq protomerlardan tashkil topgan bo‘lishi mumkin. Bunday fermentlar multimer enzimlar deb ataladi. Aksariyat multimer fermentlarda protomerlar tabiati jihatdan har xil bo‘ladi, ular aminokislota tarkibi, molekular massasi bilan farq qiladi. Ularning o‘zaro nisbati, ferment tarkibida turlicha bo‘lishi mumkin. Natijada bir xil faollikka ega bo‘lgan turli fizik-kimyoviy xossaga ega bo‘lgan fermentlar hosil bo‘ladi. Bunday fermentlar izomer enzimlar yoki izozimlar deb ataladi.
Multimer enzimlarning o‘ziga xos xususiyatlaridan biri shuki, ularning tarkibidagi protomerlar reaksiya muhitiga qarab ajralib ketishi, ya’ni protomerlarga dissotsiatsiyalanishi va zarurat bo‘lganda qaytadan assotsiatsiyalanishi mumkin. Bunday jarayon o‘z-o‘zidan bajarilib, ularning eng yuqori faolligi xuddi shunday multimer holatida kuzatiladi. Oddiy va murakkab fermentlar tarkibida turli xil kimyoviy reaksiyalarni amalga oshiruvchi markazlar bo‘lib, ularga substraktli, allosterikli va katalitiklar kiradi.
Katalitik markaz deyilganda polipeptid zanjirlarining ma’lum tartibda o‘ralishi natijasida hosil bo‘lgan, bir-biridan uzoqda joylashgan ayrim aminokislotalarning funksional guruhlarini bir-biriga yaqinlashib qolishi tushuniladi. Aksariyat katalitik markazlarni serin, treonin, metionin, triptofan, argenin, lizin, tirozin, gistidin, sistein, asparagin va glutamin kislotalari radikallarining majmuasi hisobiga shakllanadi.
Substratli markaz deyilganda ferment molekulasida reaksiyaga kirishayotgan substrakt bilan bog‘lanadigan qism tushuniladi. Substratli markaz ramziy ravishda “langar maydoncha”si hisoblanib u yerga substrakt har xil bog‘lar bilan fermentdagi aminokislota qoldiqlaridagi radikallar orqali bog‘lanadilar. Substrat ferment bilan ionli, vodorod bog‘lari orqali bog‘lanib, ayrim reaksiyalarda ular o‘rtasida kovalent bog‘lar ham bo‘lishi kuzatilgan. Enzim-substrat kompleksida gidrofob kuchlar ham muhim axamiyat kasb etishi aniqlangan. Oddiy bir komponentli fermentlarda faol va katolitik markazlar bir joyda bo‘lishi ham mumkin. Amilaza fermentidagi faol markaz kraxmaldagi -1.4 glikozid bog‘larini gidrolizlovchi polipeptid zanjiri gistidin, asparagin kislota va tirozin aminokislota qoldiqlaridan iborat. Shunga o‘xshash faol markazlar asetilxolinesteraza va karboksilpeptidaza A fermentlarining bir necha aminokislota qoldiqlaridan iborat.
Allosterik markaz, shunday fermentning qismiki u yerga kichik molekulali moddalar ta’sir qilsa oqsilning uchlamchi strukturasi o‘zgarib, enzimning faolligi oshadi yoki kamayadi. Ferment faolligining boshqarilishi allosterik markaz orqali amalga oshadi.
Ko‘rsatilgan katolitik, substrat va allosterik markazlar ko‘proq ramziy ma’noda bo‘lib, ular polipeptid zanjirining alohida joylarida ajralgan holda joylashmaydilar, balki bir-birlarini qoplagan kompleks holda bo‘lishlari mumkin.