Mavzu: Oqsil strukturalarini oldindan aytish va modellashtirish

Oqsil molekulasida aminokislotalarning peptid bog’lari orqali bog’lanishining ko’rinishi.
Masalan, birlamchi strukturasi eng sodda tuzilgan insulin oqsili tarkibida 2 ta polipeptid zanjiri bo’lib A zanjirda 21 ta aminokislota, V zanjirda 30 aminokislotadan iborat ekanligi aniqlangan.

1-rasm. Oqsil molekulasining qisqa ko’rinishi va bu molekulada elementlarning joylashishi.
A - zanjirdagi aminokislotalar tarkibi: H₂N-gli-ile-val-glu-gli-tsis-tsis-ala-ser-val-tsis-serley-tir-gli-ley-glu-asn-tir-tsis-asn-SOON; V - zanjirdagi aminokislotalar tarkibi: H₂N-fen-valasn-gln-gis-ley-tsis-gli-ser-gis-ley-val-glu-ala-ley-tir-ley-val-tsis-gli-glu-arg-gli-fen-fen-tir-trepro-liz-ala-SOON.
YU.A. Ovchinikov va uning xodimlari nisbatan katta molekulali oqsil bo’lgan aspaprtataminotransferazaning birlamchi tuzilishini aniqladilar, bu oqsil (cho’chqaning yurak muskulidan ajratib olingan) molekulasi 2 ta polipeptid zanjiridan iborat bo’lib bularning har birida 412 tadan aminokislota qoldig’i bo’lib, ulardagi 824 ta aminokislotaning aniq joylanish tartibi aniqlangan.


Oqsillarning ikkilamchi strukturasi:- polipeptid zanjirining spiralsimon yoki boshqa konformatsion holatga o’tishi tushiniladi. Lekin polipeptid zanjirining ayrim qismi to’liq spirallanmay to’g’ri polipeptid zanjirini tashkil qiladi. Bu holat shu zanjirda qanday aminokislotalar kelishiga bog’liq. Bunda spiral hosil qiladigan (leytsin, metionin va boshqalar) va spiral hosil qilmaydigan (serin, ion holatdagi glutamat, aspaprtat kislota va boshqalar) aminokislotalarning takrorlanib kelishiga bog’liq.
Oqsil malekulasining 2-lamchi strukturasi hosil bo’lishida karbonil (-C=O) va imin (-NH-) gruppa o’rtasida vodorod bog’lar hosil bo’ladi, ya`ni C=O............H-N---. Vodorod bog’lar kovalent bog’ga nisbatan ancha kuchsiz bo’lsa ham, ular sonining ko’p bo’lishi hosil bo’lgan spiral prujinadek mustaxkam saqlanishiga imkon beradi.
Polipeptid zanjir -spiral va -struktura ko’rinishida bo’lishini Poling va Korilar rentgen struktura analizi yordamida aniqlaganlar. Eng keng tarqalgan -spiral o’ngga yoki chapga buralgan bo’lishi mumkin. Oqsil molekulasida -struktura, ko’pincha polipeptid zanjir yonma-yon kelganda hosil bo’ladi. Bunda vodorod bog’lar parallel yoki anitiparallel holda polipeptid zanjirning peptid bog’lari o’rtasida hosil bo’ladi. Natijada polipeptid zanjirlar takrorlanib qat-qat bo’lib joylashadi. strukturaga ko’pincha fibrillyar oqsillar misol bo’ladi.
Barcha oqsillar spirallanishga ega bo’lib, ularning spirallanish darajasi har xil. Masalan, paramiozinda (shartli ravishda) -100%, mioglabinda -70%, ribonukleazada – 50%, pepsinda – 28%, ximotripsinogenda – 11% bo’ladi. Tuxum oqsillaridan biri lizotsimda spirallanish 42% ni tashkil etadi, ya`ni u oqsildagi 129 ta aminokislota qoldig’idan faqat 55 tasi spiral hosil bo’lishida ishtirok etadi.