Microsoft Word Ksi\271\277ka abstrakt\363w doc

 
 
 
 
 
 
 
XIV
h
 International Conference on Molecular Spectroscopy, Białka Tatrzańska 2017
 
234
T2: P–19 
Electronic states of sterically hindered meso-phenyl-substituted 
Pd-octaethylporphyrins 
 
Aleksander Gorski
1
, Michał Kijak
1
, Valery Knyukshto
2
, Eduard Zenkevich
2
, 
Alexander Starukhin
2
, Jędrzej Solarski
1
, and Patrycja Kowalska
1
 
 
1 
Institute of Physical Chemistry, Polish Academy  of Sciences, Kasprzaka 44/52, 01-224 Warsaw, 
Poland, e-mail: [e-mail] 
2 
B.I. Stepanov Institute of Physics, National Academy  of Sciences of Belarus, Independence Av. 68, 
220072, Minsk, Belarus 
 
 
The  tetrapyrrolic  compounds  like  porphyrin  and  its  derivatives  are  relevant  in  biological 
processes including electron transfer, oxidation catalysis and photosynthesis. The spatial organization 
of tetrapyrrole complexes, in which  chromophore molecules assume non-planar conformations,  is a 
key to subtle control of excited-state characteristics as well as spectral and photophysical properties of 
natural tetrapyrrolic pigments. Therefore, it is important to get information concerning the influence 
of  increasing  number  of  alkyl  substituents  on  excited  state  geometry  of  tetrapyrrolic 
metallocomplexes. 
A
 
 
B 
Fig. 1. Chemical structures of two from four meso-phenyl-substituted derivatives of Pd-porphyrin: Pd-5-phenyl-
2,3,7,8,12,13,17,18-octaethylporphyrin (left) and Pd-5,10,15,20-tetraphenyl-2,3,7,8,12,13,17,18-
octaethylporphyrin (right) and its MCD (top) and absorption (bottom) spectra. 
 
 
Magnetic circular dichroism (MCD) is one of the powerful tools of investigation of excited states 
properties  of  organic  molecules.  The  shape  and  sign  of    MCD spectra  of   tetrapyrrolic  compounds 
such as porphyrin or its isomers can be easily predicted theoretically even without engaging the time-
consuming quantum-chemical calculations [1]. In this work, MCD studies were performed for a series 
of  Pd-octaethylporphyrin  derivatives  (Pd-OEP)  with  different  number  of  bulky  meso-phenyl 
substituents  (Fig.  1).  In  results  it  was  possible  to  separate  and  locate  electronic  transitions  in  the 
regions  of  Q  and  Soret  bands  for  four  different  derivatives.  Analysis  of  the  experimental  spectra 
together  with  results  of  quantum  chemical  calculations  shows  that,  in  the  case  of  meso-phenyl 
substituted Pd-OEPs, significant folding of the porphyrinoid macrocycle with increasing of number of 
alkyl  substituents  induces  a  high  changes  in  MCD  signals  (Faraday  A  terms)  providing  the  direct 
spectroscopic evidence of ligand nonplanarity. 
 
Keywords: magnetic circular dichroism; excited states properties; Pd-octaethylporphyrin derivatives 
 
Acknowledgment 
This work was supported by the European Union’s Horizon 2020 research and innovation programme under grant 
agreement No 645628 and Foundation for Fundamental Research of Republic of Belarus (project Ph16R-084). 
 
References  
[1]  J. Waluk, J. Michl, J. Org. Chem. 56 (1991) 2729. 
C
2
C
2
C
2
C
2
H
C
2
H
H
5
H
5
C
2
N
N
N
N
P
C
2
H
C
2
H
C
2
H
C
2
H
C
2
H
H
5
H
5
C
2
N
N
N
N
P
 

---

 
 
 
 
 
 
 
XIV
h
 International Conference on Molecular Spectroscopy, Białka Tatrzańska 2017
 
 
235
T2: P–20 
Spectroscopic characterization of interactions of mouse thymidylate 
synthase with N
4
OH-dCMP 
 
Małgorzata Prokopowicz
1,2
, and Wojciech Rode
3
 
 
1 
Interdisciplinary Doctoral Studies in Natural Sciences and Mathematics, College of Inter-Faculty 
Individual Studies in Mathematics and Natural Sciences , 2C Banacha St., 02-097 Warszawa, 
e-mail: [e-mail] 
2 
Biophysics Division, Institute of Experimental Physics, Faculty of Physics, University of Warsaw, 93 
Ż
wirki i Wigury St., 02-089 Warszawa 
3 
Nencki Institute of Experimental Biology, Polish Academy of Sciences, 3 Pasteur St, 02-093 
Warszawa, Poland 
  
 
Thymidylate  synthase  (TS)  is  an  essential  enzyme  in  the  de  novo  biosynthesis  of 
thymidylate  (dTMP),  one  of  DNA  building  nucleotides.  The  enzyme,  recognized  a  target  in 
antiviral,  anticancer,  antifungal  and  antiparasite  therapy  [1–3],  catalyzes  the  reductive 
methylation  of  C(5)  in  2'-deoxyuridine-5'-monophosphate  (dUMP),  via  simultaneous  N5,10- 
methyltetrahydrofolate (mTHF) methylene group transfer and reduction, leading to formation of 
dTMP and 7,8-dihydrofolate [4].   
 
Between numerous dUMP analogues, known to inhibit TS-catalyzed reaction, N4OH-dCMP 
(NOH) appears unique by using an unusual, and still not fully understood mechanism of enzyme 
inhibition. It provokes an abortive reaction, leading to a covalent complex formations with TS. 
Moreover,  in  contrast  to  well  understood  inhibition  by  FdUMP,  the  enzyme  interaction  with 
NOH appears to result in a transfer of the aforementioned methylene  group to a so far unknown 
destination and reduction by tetrahydrofolate of NOH pyrimidine ring [5, 6]. Thus  the inhibitor 
appears to uncouple TS-catalyzed reactions of methylene transfer and reduction.  
 
Results  concerning  NOH complex with recombinant mouse TS (mTS), obtained using  UV 
absorption, fluorescence  spectroscopy and time correlated single photon counting (TCSPC) are 
presented.  The  presence  of  tryptophan  (Trp)  and  tyrosine  (Tyr)  (aromatic  amino  acids)  in  the 
structure  of  mTS  allows  to  employ  spectroscopy  that    provide  with  important  information 
concerning structural rearrangements [7, 8]. Preliminary results indicate essential changes in the 
fluorescence  lifetime  and  fluorescence  spectra  of  mTS  interacting  with  NOH,  suggesting 
important spatial changes that need to be clarified. 
 
  
Keywords: thymidylate synthase; N4-hydroxy- 2'-deoxycytidine-5'-monophosphate (NOH); UV spectroscopy; 
 
 
     time correlated singe photon counting; fluorescence; tryptophan; fluorescence lifetime 
 
Acknowledgment 
The  study  was  done  in  the  Biophysics  Division,  Institute  of  Experimental  Physics,  Faculty  of  Physics, 
University of Warsaw. Supported by the National Science Center grant no. 2016/21/B/NZ1/00288. 
 
References  
[1]  W.H. Wolberg, Cancer Research 29 (1969) 2137. 
[2]  P. Singh, A. Bhardwaj, Mini Reviews in Medicinal Chemistry 8 (2008) 388. 
[3]  W. Rode, A. Leś, Acta Biochimica Polonica 43 (1996) 133. 
[4]  N. Kanaan, S. Martí, V. Moliner, A. Kohen, Biochemistry 46 (2007) 3704. 
[5]  A. Dowierciał, A. Jarmuła, P. Wilk, W. Rypniewski, B. Kierdaszuk, W. Rode, Pteridines 24 (2013) 
93. 
[6]  W.  Rode,  Z.  Zieliński,  J.M.  Dzik,  T.  Kulikowski, M.  Bretner,  B.  Kierdaszuk,  J. Cieśla,  D.  Shugar, 
Biochemistry 29 (1990) 10835. 
[7]  J.R.  Lakowicz,  Springer  (2006)  ISBN-10:  0-387-31278-1.  Principles  of  Fluorescence  Spectroscopy 
3rd Eddition. 
[8]  J.B.A.  Ross,  W.R.  Laws,  K.W.  Rousslang,  H.R.  Wyssbrod,  [in:]  J.R.  Lakowicz  (Ed.),  Biochemical 
Applications
. Plenum Press 3 (1992) 1. 

---