Biokimyadan mühazirələr. MƏRuzəÇİ: prof. Yusifov Nazim Məhəmməd oğlu

3. Zülalların birinci, ikinci, üçüncü və dördüncü quruluşu: 
Hazırda 1000-
dən  çox  zülal  növünün  kimyəvi  tərkibi  öyrənilmişdir.  Zülal  molekulu  haqqında 
tam təsəvvür əldə etmək üçün aminturşuların zülal molekulunda hansı ardıcıllıqla 
yerləşməsini  aydınlaşdırmaqdan  ibarətdir.  Bundan  ötrü  əvvəlcə  zülalları  hidroliz 
prosesinə  uğradaraq  kiçikmolekullu  peptidlərə  parçalayır  və  ayrılıqda  götürülmüş 
peptidlərin terminal hissələrində yerləşən aminturşiları təyin edirlər.  
Zülal molekulunu əmələ gətirən əsas peptid rabitələridir.  
Peptid  kristallarının  müasir  rentgenoqrafiya  və  spektroskopiya  üsulları  ilə 
analizi nəticəsində müəyyən olunmuşdur ki, peptid rabitəsində  



NH
CO
 karbon 
atomu  ilə  azot  atomu  arasında  olan  məsafə  0,13  nm-dir  və  bir  müstəvi  üzərində 
trans vəziyyətində yerləşmişdir. Bu da peptid rabitəsinin davamlı olmasını təmin 
edir.  
 
S 
CH
3
 
│ 
C─CH
3
 
 
CHCOO
H 
 
─CH
2
─C─NH─CH─HC 
               
║                │ 
              O            CO ──N 
 
Penisillin 

---

40 
 
 
 
Termodinamikanın  qanununa  əsasən  peptid  rabitəsi  ilə  sintez  olunan  poli-
peptid  və  zülal  molekulu  onu  əhatə  edən  aləmdə  minimum  həcm  tutmağa  və 
maksimum əlaqələrə malik olmağa üstünlük verir. Heç bir zülal molekulu təklikdə 
yaşaya  bilmir.  Bu  səbəbdən  zülallar  digər  biomolekullarla  birləşərək  kompakt 
halında fəaliyyət göstərərək yaşaya bilirlər.  
Orqanizmdə  zülalların  biokimyəvi  rabitələrin  hesabına  birinci,  ikinci, 
üçüncü və dördüncü quruluş səviyyəsi müəyyən edilmişdir.  
Polipeptid zəncirində aminturşu qalıqlarının yerləşmə ardıcıllığına zülalların 
birinci  quruluşu  deyilir.  Aminturşu  qalıqları  arasında  kovalent  peptid 
rabitələrindən  başqa  disulfid  (─S─S─)  rabitələri  zülalların  birincili  quruluşuna 
daxildir.  Aminturşularının  birləşmə  ardıcıllığının  dəyişməsi  zülalın  quruluşunun 
müxtəlifliyinə gətirib çıxardır. Müəyyən edilmişdir ki, insanlarda oraqvari anemiya 
xəstəliyi  hemoqlobinin  tərkibində  olan  574  aminturşusundan 
β
  zəncirində  6-cı 
vəziyyətdəki  qlutamin  turşusu  əvəzinə  valin  olması  səbəb  olur.  Birinci  quruluşun 
müəyyən edilməsində F. Cenger üsulundan başqa hazırda  ən çox işlədilən Edman 
üsuludur.  Bu  üsulla  fenilizotiasianatdan  istifadə  etməklə  müasir  avtomatik 
aminturşu analizatorlarının (sekvenatorların) köməyi ilə 2,5 saat müddətində zülal 
molekulunda  70-ə  qədər  aminturşu  qalıqlarının  ardıcıllığını  öyrənmək  mümkün 
olur. Həmçinin müasir fiziki spektroskometrik, lazer – fotodessosiasiya üsulları ilə 
zülalların  tərkibində  aminturşu  qalıqlarının  düzülüş  ardıcıllığını  öyrənmək 
mümkündür.  
Axırıncı  onilliklərdə  isə  ən  müasir  üsul  genetik  kodlaşdırma  üsuludur.  Bu 
üsulla  treoqlobulinin  ən  uzun  zəncirlərinin  2750  aminturşu  qalığından  ibarət 
olması müəyyən edilmişdir. Hazırda  100 minə qədər zülalın birincili quruluşu bu 
üsullarla müəyyən olunmuşdur.  
Heyvanların çoxusunda insulinlərinin bir-birindən fərqi 
A
 zəncirində olan 8-
10 yerdə duran aminturşu qalıqlarının müxtəlifliyidir.  
Ribonukleazanın fermentativ aktivliyi onun birincili quruluşunda olan bir  
neçə aminturşunun düzülmə ardıcıllığından asılıdır. 

---

41 
 
Sitoxrom  zülalının  əsas  zəncirində  olan  104  aminturşu  qalıqlarının  27-nin 
düzülüş  ardıcıllığı  müxtəlif  növ  (70-ə  qədər)  canlıda  demək  olar  ki,  dəyişmir, 
eynidir. Ancaq atlarda qaramal-dan fərqli olaraq 48-ci aminturşu qalığı, toyuqlarda 
və qazlarda isə 50-ci və 72-ci aminturşu qalıqları fərqlənir.  
Zülalların  birinci  quruluşunun  müasir  təhlili  onların  kimyəvi  tərkibini, 
funksional aktivliyini, həyati fəaliyyətini təsdiq edir.  
Rentgenostruktur  analiz  və  elektron  mikroskopiyası  üsullarının  tətbiq 
edilməsi  nəticəsində  zülalların  ikinci  quruluşunun  səviyyəsi,  polipeptid  zəncirinin 
vəziyyətinin  spiralvari  olduğunu  göstərir.  Bu  quruluşun  yaranması  polipeptid 
zəncirində  hidrogen  və  disulfid  rabitələri  ilə  əlaqədardır.  Spirallar  isə  dövrədəki 
aminturşu qalıqlarının sayından asılı olaraq 2 cür: alfa (α) və beta (β) adlanır. 
Zülalların ikinci  quru-luşunun açılmasında  Polinq  və  Korinin böyük  əməyi 
olmuşdur.  Müəyyən  olunmuşdur  ki,  ikinci  quruluşun  əmələ  gəlməsində  kovalent 
polyar rabitələrlə yanaşı hidrogen rabitəsi də mühüm rol oynayır. Hidrogen rabitəsi 
karboksil  radikalında  olan  oksigen  atomu  ilə  amin  qrupunda  olan  hidrogen 
arasında əmələ gəlir.  
α-quruluşlu  polipeptid  zəncirləri  β  spiralına  nisbətən  davamlı  olur.  α 
quruluşlu  polipeptid  zəncirləri  molekuldaxili  hidrogen  rabitələri  hesabına  əmələ 
gəlir  və  peptid  rabitələri  trans  konfiqurasiyada  yaranır.  Bu  rabitələr  peptid 
zəncirinə  burğu  və  ya  spiral  forması  verir.  Spiral  formasında  dəfələrlə  burulmuş 
polipeptid  zəncirinin  hər  dövrəsinə  orta  hesabla  3,6  aminturşu  qalığı  düşür. 
Spiralın qonşu burulmaları (dairələri) arasındakı məsafə 0,54 nm, burulma bucağı 
26
0
  olur.  Aminturşu  qalıqlarının  hər  biri  özündən  əvvəlki  qalıqdan  spiralın 
boylama  oxu  üzrə  0,15  nm  aralı  yerləşir.  α  spiralın  hər  bir  dövrədə  4-ə  yaxın,  β 
spiralda 5-dən artıq amin-turşusunun qalığı olur. 
Zülal  molekullarında  polipeptid  zəncirlərinin  ümumi  uzunluğunun  75%-ə 
qədəri α spiralı şəklində olur:  
Hemoqlobində  75%,  yumurta  albuminində  45%,  ribonukleazada  17%,  inək 
fibroinində 12% -α spiralı şəklindədir. Qalan hissəsi isə spiralların əmələ gəlməsin-
də iştirak etmir. 
β  spiral  forma  davamsız  olur.  az  rast  gəlinir.  Onlarda  hidrogen  rabitəsi 
əsasən  müxtəlif  molekullar  arasında  yerləşir  və  davamsız  olur.  Tərkibində  çoxlu 
alanin və qlisin qalıqları olan zülallar β sturukturu əmələ gətirir.  
Hər  iki  spiral  formada  burğuların  istiqaməti  saat  əqrəbi  istiqamətində  və 
əksinə, yəni sağ və sol formalı ola bilər.   
Fibrilyar  və  qlobulyar  zülalların  ikinci  quruluşunun  ansamblının  əmələ 
gəlməsində paralel və antiparalel super spirallar (βββ, βαβ) da mühüm rol oynayır.  
Polipeptid zəncirinin spirallaşmış və spirallaşmamış hissələrinin növbələş- 

---

42 
 
məsi nəticəsində zülal molekulları qıvrılaraq yumaq şəklində fəza konfiqurasiyası 
əldə  edir.  Bu  zülalların  üçüncü  quruluşu  koordinat  oxları  (x,  y,  z)  üzərində  α 
spiralların  üç  ölçülü  fəza  konfiqurasiyasını  ifadə  edir.  Bu  quruluşun  əmələ 
gəlməsində  hidrogen  rabitəsindən  əlavə  disulfid,  ion  rabitələri  və  molekullararası 
cazibə  qüvvələri  də  iştirak  edir.  Hazırda  rentgenostruktur  analiz  elektron 
mikroskopiya ilə 300-dən çox zülalın üçüncü quruluşu müəyyən olunmuş-dur. Bu 
üsulla həmçinin mioqlobinin, lizosimin, pepsin, ribonukleazanın, hemoqlobinin və 
s. üçüncü quruluşu açılmışdır.  
Mioqlobin 153 aminturşu qalığından təşkil olunmuş və 8 yerdə burulmuş bir 
polipeptid zəncirindən ibarətdir. Mioqlobin molekulu çox kompakt haldadır, onun 
daxilində  4  su  molekulu  yerləşir.  Molekulda  olan  polipeptid  zənciri  qeyri  zülali 
hissəsinə  yəni  hem  hissəsinə  sorulmuş  şəkildədir.  Bu  xassə  əzələ  zülallarının 
oksigenlə  təmin  olunmasına  kömək  edir.  Hüceyrələrdə  oksidləşmə  prosesinin 
getməsinə şərait yaradır. 
Zülalların  bioloji  aktivliyi  onun  üçüncü  quruluşundan  asılıdır.  Beləki 
fermentlərinin  aktiv  mərkəzlərinin  çox  olması,  fəallaşması  üçüncü  quruluşdan 
asılıdır.  
Bəzi  zülalların  molekulları  bir  neçə  ədəd  bir-birilə  ion,  hidrogen  və  qeyri-
polyar rabitələrlə birləşmiş struktur vahidlərindən ibarət olur. Məsələn hemoqlobin 
və laktodihidrogenaza molekulları hər biri ayrılıqda 4 polipeptid zəncirindən əmələ 
gəlmişdir.  Bu  cür  qaydada  polipeptid  zəncirlərinin  bir  zülal  molekulu  şəklində 
birləşməsinə  zülalların dördüncü  quruluşu  adlanır.  Dördüncü quruluşu təşkil  edən 
polipeptid zəncirləri