Azərbaycan Respublikası Kənd Təsərrüfatı Nazirliyi Aqrar Elm Mərkəzi

 
 
каталитическом  механизме  [20].  Однако  до  сих  пор  не  установлено,  что  МДГ  обладает 
абсолютной специфичностью по отношению к одному из этих ионов. Другие авторы [58] 
указывают  на  наличие  каталитической  активности  МДГ  в  отсутствие  этих  катионов  в 
среде.  Активность  МДГ  зависит  от  ионной  силы  среды.  Высокие  концентрации  ионов 
двух и одновалентных металлов, таких как Са
++
, Mg
++
, Na
+
, К
+
 способны стабилизировать 
четвертичную  структуру  и  повышать  каталитическую  эффективность  отдельных 
изоэнзимов  МДГ  [6].  Стабилизирующее  действие  катионов  зависит  от  аминокислотной 
последовательности  МДГ.  Белки  микроорганизмов,  обитающие  в  засоленных  средах, 
имеют  повышенное  содержание  гидрофобных  аминокислот  и  используют  высокие 
концентрации солей в окружающей среде для поддержания и стабилизации четвертичной 
структуры ферментов, в том числе МДГ [65].  
  То мы попытались создать общую картину, систематизирующую в единой системе 
основные  экспериментальные  данные  о  механизмах  регуляции  активности  МДГ  на 
молекулярно-функциональном уровне организации живой клетки. Однако в этой системе 
существуют  многочисленные  пробелы,  особенно  в  исследовании  механизмов  регуляции 
активности отдельных форм малатдегидрогеназной системы растительной клетки.  
 
ЛИТЕРАТУРА 
 
1.
 
Гудвин Т., Мерсер Э. Введение в биохимию растений. М., 1986, Том 2. 
2.
 
Иванищев В.В., Курганов Б.И. // Биохимия. 1992.T. 57, № 5, c. 653-662 
3.
 
Игамбердиев А.У., Попов В.Н. и др. //Физиол. растений, 1995, Том 42, № 1, c. 114-
120 
4.
 
Игамбердиев А.У. Микротельца в метаболизме растений. Воронеж, 1990. 
5.
 
Карпилов Ю.С., Персанов В.Н. // Физиол. и биохим. Культ. pастен. 1977, Том. 9, № 
5. 
6.
 
Магомедов  И.М.,  Тищенко  Н.Н.  //  Тр.  По  прикладной  ботанике,  генетике  и 
селекции. 1978, Том 61, № 10. 
7.
 
Маркина В.Л., Еремин А.Н., et al. // Биофизика, 1985, Т. 30, вып. 6, с. 971-975 
8.
 
Персанов В.М., Воронова Е.А., Карпилов Ю.С. // Биохимия. 1976, Том 41, № 6. 
9.
 
Ткемаладзе Г.Ш. // Биохимия, 1981, Том 46, № 6. 
10.
 
Ткемаладзе Г.Ш. // Сообщ. АН СССР. 1984, Том 116, 1 № 3. 
11.
 
Фельман Н.Л., Каменцева Е.А. // Физиология растений, 1983, Том 29, № 6. 
12.
 
Фридрих  П.  Ферменты:  четвертичная  структура  и  надмолекуляр.  комплексы.  М. 
1986. 
13.
 
Abon-Zanzam A.M., Wallace A. // Biochim. et Biophys. Acta., 1970, V. 220, № 3. 
14.
 
Ashton A., Hatch M. // Arch. of Biochem. and Biophys., 1983, V.  227, № 2, p. 406-415 
15.
 
Babayev  H.Q.  //  Труды  Азербайджанского  Национального  Комитета  “Человек  и 
Биосфера
“  (МаВ,  ЮНЕСКО).  Экологическая  цивилизация,  устойчивое  развитие, 
окружающая среда. Ежегодные издания. 2013/2014, Том 9, с. 162-179 
16.
 
Babayev H., Mehvaliyeva U., et al. // Plant Physiol. and Biochem., 2014, V.  81, p. 84-90 
17.
 
Beeckmans S., Kanarek L. // Biochem. Sos. Trans., 1981, V. 9, № 2. 
18.
 
Bush R.S. // Canadian Journal Anim. Science. 1985, V. 65, № 2. 
19.
 
Canellas P.F., Wedding R.T. // Arch Biochem Biophys. 1984, V. 229, p. 414-425 
20.
 
Carrido-Pertierra A., Martinez M.C., et al. // Biochimie, 1983, V. 65, № 11-12.  
21.
 
Cerana  R.,  Colombo  R.,  Lado  P.  //  Atti.  Accad.  Lincei.  Rend.  Cl.  Scifis.  Mat  e  Natur., 
1974, V. 57, № 6. 
22.
 
Consiglo E., Varrone S., Covelli I. // European Journal Biochem., 1970, V. 17, № 3. 
23.
 
Domenech C., Hazo A., et al. // Biological Chem. Hoppe-Seyler, 1986, V. 367, № 10. 
24.
 
Ester M., Harrison J.H. // Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1975, V. 64, № 2. 
25.
 
Ferte N., Jacquet J.P., Meunier J.C. // Eur. J. Biochem., 1986, V. 154, p. 587–595 
26.
 
Glatthaor B.E., Banaszak L.I. // Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1975, V. 46, № 2. 

---

 
 
27.
 
Gross G.G. // Phytochemistry, 1977, V. 16, № 3.  
28.
 
Habig W., Racusen O. // Plant Physiology, 1974, V. 53, № 3. 
29.
 
Hand S.C., Becker M.M., Conte F.P. // Journal Experimental Zoology, 1981, V. 217, № 
2. 
30.
 
Isegawa Y., Nakano Y., et al. // Agr. and Biol. Chemistry., 1984, V. 48, № 2, p. 549-552 
31.
 
Kagawa T., Hatch M.D. // Arch. Biochem. Biophys., 1977, V. 84, p. 290-297 
32.
 
Kopetski E., Entian K.D.,  Lottspech  F.,  Meske D. // Biochim. et Biophys.  Acta. Protein 
Structuraland Molecular Enzymology, 1987, V. 912 (P40),  № 3. 
33.
 
Lance C.l., Rustin P. // Physiology Veget., 1984, V. 22, № 5, p. 625-641 
34.
 
Latzko E., Kelly G.J. // Physiologie Vegetal., 1983, № 21. 
35.
 
Ma H., Kubicek C.P., Rohr M. // FEMS Microbiology Letters, 982, V. 12, № 2. 
36.
 
Mader M., Schloss P. // Plant Science Letters, 1979, V. 17, № 1.  
37.
 
Mikulaova D., Kollarova M., et al. // FEMS Microbiol Lett. 1998. V. 159, № 2, p. 299-
305 
38.
 
McAlister Henn L., Blaber M., et al. // Nucleic Acids Research., 1987, V. 15, № 2. 
39.
 
Moore B., Szarek S.R. // Canadian Journal Bot., 1983, V. 61. 
40.
 
Mueller C.O., Whitney S.M. // Photosynth Res, 2008, Vol.  98, p. 667–675 
41.
 
Munkres K.D. // Biochim. et Biophys. Acta. l970. V. 220, № 2, p. 149-160  
42.
 
Musrati R.A., Kollarova M., et al. // Gen Physiol. Biophys. 1998. V. 17, № 3, p. 193-210 
43.
 
Nakamoto H., Edwards G.E. // Plant Physiology, 1986, V. 82, № 1. 
44.
 
Nishiyama M., Kinoshita M. et al. // Biochem Biophys Res Comm. 1996. V.225, № 3. 
45.
 
Ohman R., Ridell M. // Tuber Lung. Dis. 1996. V. 77, №. 5,  p. 454-61 
46.
 
Prieur P., Morant-Avice A., Louguet Ph. // Physiologie Vegetal., 1985,  V.23, № 1. 
47.
 
Quliyev N.M., Babayev H.Q., Mehvalıyeva U.Ə., Əliyeva M.N., Feyziyev Y. // AMEA-
nın Məruzələri, Bakı, Elm, 2014, Cild LXX, № 1, s. 46-50 
48.
 
Rocha V., Mukerji S.K. // Biochem and Biophys. Res. Comm.1968, V. 31, № 6, p. 890-
894 
49. 
Rocha V., Mukerji S., Ting LP. l // FEBS Letters. 1985, Vol. 180, № 2, p. 317-320
 
50.
 
Rocha V., Ting I.P. // Plant Physiology, 1970, V. 46, № 5. 
51.
 
Rolstad A.K., Howland E., Sirevag R. // J. Bacteriol. 1988, Vol. 170, № 7, p. 2947-2953 
52.
 
Rustin P., Lance С. // Plant Physiology. 1986. V. 81, № 4, p. 854-858 
53.
 
Sanchez S.A., Hazlett T.L., et al. // Protein Sci. 1998. V.7, № 10, p. 84-9 
54.
 
Silverstein E., Sulebele G. // Biochim. et Biophys. Acta., 1969, V. 185, № 2. 
55.
 
Scheibe R., Fickenscher К. // FEBS Lett., 1985, V. 80. № 2, p. 317-320 
56.
 
Tobin A., Givan С.  // Plant Science Zett. l989. V. 34, № 1, p. 51-59 
57.
 
Valenti V., Pupillo P. // Plant Physiology. 1981, V. 68, p. 1191-1196 
58.
 
Walk R.A., Hock B. // Planta, 1977, V. 134, № 3. 
59.
 
Wakayama M., Takashima K., et al. // Anal. Biochem. 1997. V. 250, № 2, p. 252-3 
60.
 
Waters J.K., Karr D.B., Emerich D.W. // Biochemistry, 1985, V. 24, № 23. 
61.
 
Wedding R.T. Malic enzymes of higher plants. Plant Physiol., 1989, V. 90, p. 367-371 
62.
 
Wood D.C., Jurgensen S.R., et al. // Journal Biological Chemistry, 1981, V. 256, № 5. 
63.
 
Yamazaki R.K., Tolbert N.E. // Biochim. et Biophys. Acta., 1969, V. 178, № 1. 
64. 
Yueh A.Y., Chung C.S., et al. // The Biochemical Journal, 1989, Vol. 258, № 1, p. 221-
228
 
65.
 
Zaccai G., Cendrin F., Haik Y., Borochov N. et al. // Journal Mol. Biol., 1989, V. 208, № 
3. 
66.
 
Ziegler I. // Phytochemistry, 1974, V. 13, № 1.  
 
GENERAL CHARACTERISTICS OF MALATE DEHYDROGENAZE SYSTEM 
ENZYMES IN ORGANISMS 
 
H.G. BABAYEV, U.A. QURBANOVA, T.H.HUSEYNOV 

---