Sitologiya va genetika


§. Oqsil tarkibi. Oqsil tuzilishi |



Yüklə 244,49 Kb.
səhifə36/100
tarix22.12.2023
ölçüsü244,49 Kb.
#154335
1   ...   32   33   34   35   36   37   38   39   ...   100
9-sinf biologiya

§. Oqsil tarkibi. Oqsil tuzilishi |

Har bir tirik organizmda ko‘plab turli-tuman oqsillar bo‘la- di. Shu bilan birga har bir turda faqat uning o‘ziga xos, alohida oqsillar bo‘ladi. Har xil hayvon turlarida bir xil vazifani bajaradi- gan oqsillarning o‘zi ham bir-biridan farq qiladi. Masalan, barcha umurtqali hayvonlar - baliqlar, suvda ham quruqlikda yashovchi- lar, qushlar, sut emizuvchilarning eritrotsitlarida gemoglobin oqsili bo‘ladi, u barcha hayvonlarda bir xil vazifani bajaradi, ya’ni kislo-
rod tashiydi. Biroq, har bir turdagi hayvonning o‘ziga xos, alohi- da tuzilishi va xossalari jihatidan boshqa hayvonlarning gemoglo- binidan farq qiladigan gemoglobini bor.
Oqsillarning nihoyat darajada xilma-xil bo‘la olishini izohlab berish uchun oqsillardagi aminokislotalarning tarkibi, aminokislota halqalarining soni, polipeptid zanjirida navbatlanib borish tartibi ji­hatidan bir-biridan farq qilishini hisobga olish kerak.
Bitta aminokislotaning kattaligi 0,35-0,37 nm ga tengligini hisobga oladigan bo‘lsak, ravshanki, bir necha yuz aminokislota qoldig‘idan tarkib topgan oqsil makromolekulasi uzunligi bir necha o‘nlab nanometrlarga borishi mumkin edi. Lekin oqsil molekula- larining o‘lchamlari ancha kichik. Ulardan ba’zilarining diametri 5-7 nm keladigan sharchalar ko‘rinishida bo‘ladi. Oqsil polipep­tid zanjiri ma’lum bir qonuniyat asosida buralgan, ma’lum bir ko‘ri- nishda to‘plangan. Oqsil molekulasining tuzilishini to‘la izohlab berish uchun uning birlamchi, ikkilamchi, uchlamchi tuzilishlari- ni bilish kerak. Bulardan birinchisi eng oddiysi polipeptid zanjiri, ya’ni peptid bog‘lar bilan o‘zaro bog‘langan aminokislotalar zan- jiridan iboratdir. Bu tuzilish oqsilning birlamchi tuzilishi deb ata­ladi. Birlamchi tuzilishda aminokislotalar o‘zaro peptid bog‘i orqali birikkan bo‘ladi. Polipeptid zanjiri ko‘pincha to‘liq va qisman spiral bo‘lib buraladi. Bu oqsilning ikkilamchi tuzilishidir. Bunda ami­nokislota radikallari spiral tashqarisida qoladi. Spiral o‘ramlari zich bo‘lib joylashadi. Bir marta buralgan spiralda turgan NH-guruhl ari bilan qo‘shni o‘ramdagi CO-guruhi o‘rtasida vodorod bog‘lari hosil bo‘ladi. Vodorod bog‘lari kovalent bog‘larga qaraganda ancha bo‘sh, lekin ular juda ko‘p takrorlanadi, shu sababli mustahkam bog‘ hosil qiladi. Ikkilamchi tuzilishli oqsillarga keratin, kollagen mi- sol bo‘la oladi.
Polipeptid spirali yana taxlanib boradi. U har bir oqsilda ma’lum ravishda, o‘ziga xos tarzda o‘raladi. Natijada uchlam­chi tuzilishi deb ataladigan shakl vujudga keladi. Aminokislota radikallari orasida vujudga keladigan gidrofob bog‘lar uchlamchi tuzilishni saqlab turadi. Uchlamchi tuzilishli oqsilga mushak oqsi-

  1. — mioglobin misoldir. Ikkilamchi va uchlamchi tuzilishlar hosil bo‘lishida vodorod, ionli, disulfid, gidrofob bog‘lar muhim rol o‘ynay- di. Oqsilning to‘rtlamchi tuzilishi — bir necha polipeptid zan- jiridan tuzilgan murakkab oqsillarda kuzatiladi. Bu zanjirlar gidro­fob, ionli, vodorod bog‘lar orqali birikkan. Muhit sharoitiga qarab bu bo‘laklar qo‘shilib (assotsatsiya) yoki ajralishib (dissotsatsiya) tura­di. Bunga gemoglobin misol bo‘ladi (64- betdagi 21- rasm).

Oqsil boshqa polimerlar kraxmaldan qanday farq qiladi? Aminokislotalarning kattaligi o‘rtacha qancha bo‘ladi? Oqsil tuzilishlari qanday xillarga ajratiladi?
Ikkilamchi va uchlamchi tuzilishlarni vujudga kelishida qaysi bog‘lar muhim ahamiyatga ega?
Quyida berilgan aminokislotalar qanday guruhlarga mansubligini juftlab ko‘rsating.

1

Glitsin, alanin

А

Dikarbon kislotalar

2

Aspartat, asparagin

B

Iminokislotalar

3

Lizin, arginin

D

Monoaminokarbon kislotalar

4

Fenilalanin, tirozin

E

Aromatik aminokislotalar

5

Gistidin, triptofan

F

Geterosiklik aminokislotalar

6

Prolin, oksiprolin

H

Diaminokislotalar




- 2- 3-

4- 5- 6-





  1. Yüklə 244,49 Kb.

    Dostları ilə paylaş:
1   ...   32   33   34   35   36   37   38   39   ...   100




Verilənlər bazası müəlliflik hüququ ilə müdafiə olunur ©genderi.org 2024
rəhbərliyinə müraciət

    Ana səhifə