Elmi ƏSƏRLƏR, 2016, №6 (76) nakhchivan state university. Scientific works, 2016, №6 (76)



Yüklə 5,01 Kb.

səhifə76/81
tarix10.11.2017
ölçüsü5,01 Kb.
1   ...   73   74   75   76   77   78   79   80   81

 
161 
 
çox vaxt yüksək təzyiq, qatı turşu və ya qələvi mühit və yüksək temperatur tələb olunur. 
Fermentlərin  kimyəvi  təbiəti  haqqında  [1,4]  məlumat  vermək  məqsədi  ilə  müəllim  izah 
etməlidir  ki,  fermentlər  bioloji  katalizator  xassəsinə  malik  olmaqla  bərabər,  zülalların  da  ən 
səciyyəvi  xassələrini  də  özlərində  əks  etdirirlər.  Yəni  fermentlər  də  zülallar  kimi  amfoter  xassəli 
birləşmələrdir.  Molekullarında  həm  mənfi,  həm  də  müsbət  yüklənmiş  hissəciklər  olduğuna  görə, 
fermentlər elektroliz zamanı elektrodlar arasında hərəkət edir.  Bütün  zülallar kimi,  fermentləri də 
məhlullarından  aşağı  temperatur  şəraitində  duzların,  asetonun,  etil  spirtinin  və  bəzi  başqa 
birləşmələrin  təsiri  altında  çökdürmək  mümkündür.  Bu  prosedura  kifayət  qədər  ehtiyatla  yerinə 
yetirildikdə  fermentlərin  aktivliyi  itmir.  Fermentlər  irimolekullu  birləşmələr  olduğuna  görə 
yarımkeçirici membranlardan keçmirlər. 
Ferment xassəsinə malik olan zülalların molekul kütləsi 15 minlə bir neçə milyon arasında 
tərəddüd edir. 
Mürəkkəb zülallar qrupuna aid olan fermentlərin zülal komponenti apoferment, bütünlükdə 
ferment molekulu isə xoloferment adlanır. 
Mürəkkəb  zülal  qruluşuna  malik  olan  fermentlərin  qeyri-zülali  hissəsi  asanlıqla 
dissosiasiyaya  uğrayırsa,  buna  koferment  deyilir.  Bəzi  fermentlərin  qeyri-zülali  hissəsi 
apofermentlə  sabit  birləşmə  şəklində  olur  və  biokimyəvi  reaksiyaların  gedişində  molekuldan 
ayrılmır, bunlara prostetik qrup deyilir. Lakin prostetit qruplarla koferment arasında kəskin sərhəd 
yoxdur. Ferment molekulunda apofermentlə qeyri-zülali hissə arasında rabitənin möhkəmliyi geniş 
hüdudda  dəyişə  bilir.  Bəzən  eyni  bir  kofaktor  bir  fermentin  aktiv  mərkəzi  ilə  möhkəm  birləşir, 
başqa  fermentin  tərkibində  isə  kifayət  qədər  mütəhərrik  şəkildə  olur.  Məsələn, 
flavinadenindinukleotid  suksinatdehidrogenaza  fermentinin  kofermentidir,  bioloji  oksidləşmə 
sisteminin ferment kompleksinə isə bu birləşməyə prostetik qrup şəklində rast gəlinir. 
Ferment  molekullarının  zülal  olmayan  hissələrinə  kofaktor  da  deyilir.  Apofermentlə 
kofaktor arasında əsasən ion və hidrogen rabitələri, az hallarda isə kovalent rabitə olur. 
Kofaktorlar  ferment  molekulunda  müxtəlif  funkusiyaları  həyata  keçirirlər:  onlar  1)  kataliz 
prosesində;  2)  fermentin  zülal  hissəsinin  substratla  kontaktının  yaradılmasında  və  3)  apoferment 
sabitliyinin mühafizəsində iştirak edə bilirlər. 
Kofermentlər  biokimyəvi  reaksiyalarda  substrat  molekullarından  ayrılan  funksional 
qrupların  akseptorları  və  ya  onlara  birləşən  funksional  qrupların  donorları  kimi  iştirak  edir.  Belə 
hallarda  koferment  substratın  funksiyasına  oxşar  olan  funksiyanı  yerinə  yetirdiyinə  görə,  onu 
kosubstrat  da  adlandırmaq  olar.  Fikrimizi  izah  etmək  üçün  aşağıda  koferment  vasitəsi  ilə  həyata 
keçirilən iki ardıcıl reaksiyanın sxemini veririk: 
 
E – K + AH
2
 
 A + E – KH

E

 – KH
2
 + B 
 E

 – K + BH

 
  
Burada, E-ferment,  K-koferment,  AH
2
  və B isə substratdır. Sxemdən göründüyü kimi  AH
2
 
molekullarının oksidləşməsi (hidrogensizləşməsi) üçün koferment KH
2
  öz əvvəlki vəziyyətinə (K) 
qayıtmalıdır. Bu isə prosesdə ikinci fermentin (E

) iştirak etməsi nəticəsində həyata keçirilir. 
Fermentlərin  katalitik  aktivliyi  və  spesifikliyi  əsasən  apofermentin  strukturundan  asılıdır. 
Koferment  isə  müxtəlif  apofermentlərlə  əlaqəli  şəkildə  bir-birindən  fərqlənən  substratların 
biokimyəvi  reaksiyalarında  iştirak  edə  bilər.  Məsələn,  müxtəlif  dehidrogenazaların 
(laktatdehidrogenaza, izositratdehidrogenaza, malatdehidrogenaza və s.) apofermentləri bir-birindən 
əsaslı  surətdə  fərqlənir.  Lakin  onların  hamısının  tərkibində  koferment  funksiyasını  NAD+  yerinə 
yetirir. 
Fermentativ  katalizin  mexanizmini  izah  edən  müasir  təsəvvürlərə  görə,  fermentlərin  təsiri 
altında  həyata  keçən  reaksiyaların  gedişində  fermentlə  substrat  arasında  müvəqqəti  birləşmələr 
əmələ  gəlir  və  substrat  dəyişikliyə  uğradıldıqdan  sonra  bu  birləşmələr  də  parçalanır.  Çox  vaxt 
substratın molekulu ona təsir göstərən fermentin molekuluna nisbətən kiçik olur. Deməli, ferment-


 
162 
 
substrat  kompleksində  ferment  molekulunun  kiçik  bir  hissəsi  substratla  təmasda  ola  bilir.  Bu 
hissəyə  fermentin  aktiv  mərkəzi  deyilir.  Beləliklə,  fermentin  «aktiv  mərkəzi»  adı  altında  ferment 
molekulunun substratla bilavasitə qarşılıqlı təsirinə şərait yaradan və kataliz prosesində iştirak edən 
hissəsi nəzərdə tutulur [1-5]. 
Aktiv  mərkəzin  tərkibinə  ferment  molekulunda  olan  aminturşu  qalıqlarının  funksional 
qrupları  və  kofaktor  daxil  ola  bilər.  Bir  neçə  struktur  vahidlərindən  ibarət  olan  fermentlərin  hər 
molekulunda struktur vahidlərinin sayı qədər aktiv mərkəzlər olur. Bəzən isə fermentin iki struktur 
vahidi aktiv mərkəzin formalaşmasında müştərək iştirak edir.  
Aktiv mərkəzdə şərti olaraq iki zona ayırd edilir: 1) katalitik zona – aktiv mərkəzin substrata 
kimyəvi təsir göstərən hissəsi; 2) kontakt zonası – substratla fermentin təmasını təmin edən hissə. 
Lakin bu bölgü müəyyən qədər şərti məna daşıyır. Çünki, biokimyəvi reaksiyanın həm spesifikliyi, 
həm də substratın katalitik mərkəzdə uğradığı dəyişikliklərin sürəti əslində fermentin kontakt zonası 
vasitəsilə substrat molekulunu özünə birləşdirmək qabiliyyətindən asılıdır. Substrat molekulunda da 
bir-birindən  fərqlənən  funksional  qruplar  olur.  Bu  qruplardan  biri  və  ya  bir  neçəsi  substratın 
fermentlə  kontaktını  təmin  edir,  bir  kimyəvi  rabitə  və  ya  funksional  qrup  isə  spesifik  olaraq 
fermentativ dəyişikliyə uğrayır. 
 
XX  əsrin  sonlarında  bir  sıra  fermentlərin  aktiv  mərkəzində  aminturşuların  ardıcıllığı 
müəyyən edilmişdir. Çox vaxt fermentin aktiv mərkəzinə 12-16 aminturşusu qalığı daxil olur. Lakin 
bunların sayı bir qədər çox ola bilər. Aktiv mərkəzə daxil olan aminturşular polipeptid zəncirində 
bir-birindən  uzaqda  və  hətta  ferment  molekulunun  bir-birinin  əksinə  olan  uclarında  yerləşə  bilər. 
Lakin  bu  aminturşular  polipeptid  molekulunun  fəza  strukturunda  bir-birinə  yaxın  mövqe  tutur  və 
aktiv  mərkəzi  təşkil  edir.  Polipeptid  zəncirində  aktiv  mərkəzin  yaxınlığında  mövqe  tutan  digər 
aminturşu qalıqları fermentin aktiv mərkəzinin fəza konfiqurasiyasının formalaşmasında iştirak edir 
və  onun  funksional  qruplarının  substrata  təsir  etməsinə  şərait  yaradır.  Bunlara  yardımçı  qruplar 
deyilir. Aktiv mərkəzdən aralıda yerləşən digər funksional qruplar da ferment molekulunun ümumi 
fəza konfiqurasiyasının formalaşmasına şərait yaradır. 
 
Molekulu  sadə  zülallardan  ibarət  olan  fermentlərin  aktiv  mərkəzinin  kontakt  və  katalitik 
zonalarında funksional qrup funksiyasını  yalnız aminturşu qalıqları  yerinə yetirir. Mürəkkəb zülal 
tərkibli fermentlərdə isə bu prosesdə kofaktorların daha da böyük rolu vardır. 
 
Fikrimizcə  fermentlər  haqqında  yuxarıda  qeyd  edilən  əlavə  məlumatların  tələbələrə 
çatdırılması ilə onlarda fermentlər haqqında ətraflı məlumatın formalaşmasına nail olmaq olar.        
 
ƏDƏBİYYAT 
 
1.
 
Ə.S.Həsənov, N.A.Rzayev, F.Q.İslamzadə, A.M.Əfəndiyev. Bioloji kimya. Bakı, Maarif , 1989, 
562 s 
2.
 
S.F.Qarayev, P.Ş.Məmmədova, A.Q.Nəbiyeva. Biokimyanın əsasları. Bakı, Təfəkkür, 2000, 359 s 
3.
 
F.Q.İslamzadə, F.İ.İslamzadə. Endokrin sistemin patobiokimyası. Bakı, 1999, 66 s 
4.
 
F.İ.İslamzadə,  A.M.Əfəndiyev  F.Q.İslamzadə.  İnsan  biokimyasının  əsasları.  III  cild,  Bakı, 
Müəllim, 2008, 332 s 
5.
 
A.M.Məhərrəmov,  M.Ə.Allahverdiyev.  Həyat  fəaliyyətinin  kimyəvi  əsasları.  Bakı,  Bakı 
Universiteti, 2009, 287 s 
ABSTRACT 
M.Seyidov 
A.Aliyev 
Methods of teaching the topic “Ferments” 
The  article  deals  with  ferments  which  are  biological  catalysts,  selective  ability  of  these 
catalysts,  dependence  of  ferments  activeness  on  the  temperature,  thickness  of  substratum  and 
hydrogen  ions.  It  also  explains  the  methods  of  teaching  students  the  chemical  nature  of  ferments, 
similar  and  different  points  of  ferments  to  the  inorganic  catalysts.  The  article  aims  to  increase 




Dostları ilə paylaş:
1   ...   73   74   75   76   77   78   79   80   81


Verilənlər bazası müəlliflik hüququ ilə müdafiə olunur ©genderi.org 2019
rəhbərliyinə müraciət

    Ana səhifə